Mise en oeuvre d'enzymes d'interet industriel en milieu hyperbare

par CLAIRE VANNIEUWENBURGH

Thèse de doctorat en Biologie et génétique moléculaires et cellulaires. Biotechnologie

Sous la direction de Didier Combes.

Soutenue en 1999

à Toulouse, INSA .


  • Résumé

    Le developpement de nouvelles applications biotechnologiques des hautes pressions hydrostatiques passe par l'investigation methodique du comportement des systemes biologiques. Notamment, dans le domaine des bioconversions, l'etude de nouvelles enzymes s'avere necessaire. Notre travail a donc consiste a etudier le comportement hyperbare de 3 fructosyl-transferases synthetisant des produits d'interet industriel a partir du saccharose: la fructosyl-transferase, l'invertase et la levane saccharase. Ces enzymes soumises a des pressions de l'ordre de 200-300 mpa se sont revelees stables (perte d'activite negligeable apres plusieurs heures d'incubation) a 40\c et furent en outre protegees de l'inactivation thermique aux temperatures plus elevees. Dans cette gamme de pression, les activites des enzymes sont reversiblement affectees et ce, de facon differente suivant la temperature d'incubation. La concentration en substrat ainsi que le ph du milieu reactionnel n'ont, par contre, que peu d'influence. D'une facon generale le transfert sur le saccharose se produisant en vitesse initiale est defavorise par une augmentation de pression quelle que soit l'enzyme, et le taux d'hydrolyse (transfert sur l'eau) augmente. La pression affecte egalement de facon variable les reactions elementaires se produisant au cours de la conversion du saccharose par la fructosyl transferase. Un modele mathematique tenant compte de ces effets a permis de simuler correctement la synthese des produits (controle cinetique) par cette enzyme en milieu hyperbare. D'une facon generale, pour toutes les enzymes, la pressurisation du milieu reactionnel se traduit par une diminution des rendements en produits de transfert. De fait, si les modifications exercees par la pression ne se sont pas revelees avantageuses pour les enzymes choisies, les potentialites de la pression a modifier les reactions catalysees par des enzymes ont ete confirmees.


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Informations

  • Détails : 197 p.
  • Annexes : 141 ref.

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  • Bibliothèque : Institut national des sciences appliquées. Bibliothèque centrale.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 1999/508/VAN
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