Prediction de la structure secondaire des proteines par analyse spectrale de la sequence d'hydrophobicite

par PATRICK ROMANET

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Yves Dupont.

Soutenue en 1999

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    Ce travail presente trois methodes de prediction de la structure secondaire des proteines par analyse spectrale de la sequence d'hydrophobicite. Une etude comparative preliminaire sur 41 echelles d'hydrophobicite ainsi que sur differentes methodes d'analyse spectrale classiques et parametriques a ete menee pour determiner l'echelle optimale et la methode spectrale la mieux adaptee a chaque type de prediction. Les parametres des methodes de prediction ont ete evalues a partir d'une base de donnees, comportant 1028 chaines peptidiques ayant moins de 25% d'homologie (223157 residus). Les trois methodes mises au point consistent en : 1) une prediction globale sur une proteine ou un segment proteique, donnant 53. 5% de bonnes predictions selon quatre conformations : helices alpha (h), feuillets beta (b), structures aleatoires (c) et helices plus feuillets (hb), 2) une prediction localisee des helices et des feuillets sans tenir compte des residus de structure aleatoire (80% de bonnes predictions selon trois conformations : h, b et hb) et 3) une prediction acide amine par acide amine (41. 75% de bonnes predictions sur trois conformations : h, b et c). Pour cette derniere methode, on peut calculer la fiabilite de prediction de chaque residu. L'introduction d'un seuil augmente la fiabilite de prediction sur un nombre reduit de residus (par exemple en fixant le seuil de prediction des helices a 70% on obtient 65. 5% de bonnes predictions sur 8. 31% des residus).

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Informations

  • Détails : 168 p.
  • Annexes : 113 ref.

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