Mecanismes de resistance aux -lactamines : etudes des relations structure-fonction de la penicillin-binding protein 2x de streptococcus pneumoniae

par Nicolas Mouz

Thèse de doctorat en Sciences médicales

Sous la direction de Thierry Vernet.

Soutenue en 1999

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    Streptococcus pneumoniae est une bacterie pathogene dont la resistance aux antibiotiques de la famille des -lactamines est liee a une diminution de la sensibilite des penicillin-binding proteins (pbps) a ces molecules. Ces pbps sont des d,d-transpeptidases, enzymes essentielles a la viabilite des bacteries et impliquees dans la synthese de la paroi bacterienne. Pbp2x est une des premieres cibles modifiees chez les pneumocoques resistants aux -lactamines. L'objectif de ce travail de these a ete de comprendre, a un niveau moleculaire, quels etaient les mecanismes a la base de la perte de sensibilite aux -lactamines de pbp2x de s. Pneumoniae. Chez les pneumocoques resistants aux -lactamines le domaine transpeptidase de pbp2x presente un nombre important de substitutions d'acides amines, compare a celui provenant de souches sensibles. Un nombre limite de ces changements doivent etre responsables de la baisse d'affinite pour les

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Informations

  • Détails : 104 p.
  • Annexes : 125 ref.

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  • Disponible pour le PEB
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