Analyse par resonance magnetique nucleaire des interactions adn-proteine : etude des facteurs de transcription rev-erb et sry. determination de la structure secondaire du domaine c-terminal de la tyrosyl trna synthetase

par CLAIRE CASTAGNE

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Muriel Delepierre.

Soutenue en 1999

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    Le passage de l'adn aux proteines est une succession de reactions compliquees mais il peut etre decompose de facon simple en deux etapes principales : la transcription, qui copie fidelement l'information codee par l'adn en molecules d'arn messager, et la traduction de ces arns messagers en proteines. Pour activer la transcription d'un gene, des facteurs nommes facteurs de transcription doivent se fixer a leurs promoteurs. Nous avons etudie les interactions adn - proteine de deux d'entre eux : rev-erb et sry. D'une part, l'element de reponse aux hormones de rev-erb , le 15 mere rev-re, a ete modelise en se basant sur les contraintes obtenues par rmn. Sous sa forme libre, cette molecule d'adn adopte une conformation d'adn b quasi canonique. Les premieres etudes sur le complexe rev-erb - rev-re montrent que d'importantes deformations du duplex d'adn apparaissent. D'autre part, les complexes sry-8 mere et sry-14 mere ont ete analyses par rmn du phosphore et pour la premiere fois l'attribution complete de tous les signaux phosphore dans un complexe adn - proteine a ete realisee. Au niveau de l'etape de traduction, chaque codon de l'arn messager est reconnu par l'anticodon equivalent d'un arn de transfert charge avec l'acide amine apparente. Le chargement (ou aminoacylation) specifique d'un acide amine sur son arn de transfert apparente est catalyse par les aminoacyl-trna synthetases (aarss). La structure du domaine c-terminal de la tyrosine trna synthetase (tyrrs) de bacillus stearothermophilus est etudiee par rmn heteronucleaire et l'analyse des spectres tridimensionnelles ( 1 3c- 1 5n- 1h) nous a permis d'identifier les elements de structure secondaire qu'une etude cristallographique n'avait pas pu reveler.

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  • Détails : 148 p.
  • Annexes : 188 ref.

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