Identification de nouvelles protéases microbiennes utilisables en tannerie pour l'épilage et pour la valorisation des déchets riches en kératine

par Valérie Soussotte-Genin

Thèse de doctorat en Sciences des aliments

Sous la direction de BERNARD VERNEUIL.

Soutenue en 1999

à Bordeaux 1 .

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  • Résumé

    Actuellement, en tannerie, l'etape d'epilage chimique des peaux engendre des rejets polluants de sulfure et de dechets organiques tel que les poils. La substitution d'enzymes proteolytiques aux agents chimiques constitue en ce sens une alternative seduisante. La production d'hydrolases d'une souche originale de streptomyces albidoflavus (k1-02) a ete etudiee quant a ses potentiels d'activites epilatoire et keratinolytique. Cette bacterie, cultivee en milieu simple a la farine de plume, excrete plusieurs enzymes, dont un melange de serine et metallo-proteases, possedant une tres large specificite. Dans le but d'optimiser les applications ulterieures du surnageant de culture, ses capacites a epiler la peau et a degrader la keratine fibreuse ont ete etudiees sous diverses conditions operatoires. A l'issue d'un protocole simple de fractionnement des proteases excretees, une keratinase, denommee sakase, a ete purifiee jusqu'a homogeneite. Cette serine-protease de masse moleculaire 18,5 kda, possede une sequence n-terminale (31 residus) presentant 96% d'homologie avec celle de la sgp-b produite par s. Griseus. Sur la base de ses specificites primaire et secondaire, elle peut etre classee parmi les chymotrypsine-like. La conception d'un prototype pour quantifier l'activite epilatoire permet de confirmer, lors d'une etude comparee avec la neutrase novo, les performances du surnageant. Une etude histologique de coupes de peaux ainsi epilees atteste de leur qualite. L'importante activite keratinolytique du surnageant a ete mise a profit pour solubiliser divers dechets a hautes teneurs en keratine (plumes, poils). Des taux eleves de solubilisation ont ete obtenus a l'issue de temps de reaction courts. La sakase contribue certainement pour une large part a l'hydrolyse rapide de ces proteines fibreuses.

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  • Détails : 209 p

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  • Cote : FTA 2079
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