Etude du role biologique de la m-calpaïne (protéase neutre calcium-dépendante) au cours de la fusion des myoblastes

par Nathalie Dourdin

Thèse de doctorat en Sciences des aliments

Sous la direction de Jean-Jacques Brustis.

Soutenue en 1999

à Bordeaux 1 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Alors que les proprietes biochimiques et physicochimiques de la m-calpaine sont maintenant bien caracterisees in vitro, son (ses) role(s) biologique(s) reste(nt) encore mal connu(s). Toutefois, cette protease semble etre impliquee dans la differenciation musculaire precoce et son expression coincide avec la fusion des myoblastes, etape cle de la differenciation musculaire. Ainsi, l'objectif de notre etude a ete de preciser le role biologique de la m-calpaine au cours du processus fusionnel. Plusieurs points essentiels ressortent de nos travaux : - au cours du processus fusionnel, il existe une dualite d'action de la m-calpaine ; l'inhibition de l'activite intracellulaire et/ou de l'activite exteriorisee de cette protease affecte la fusion. - parmi les substrats potentiels constitutifs du cytosquelette, la desmine est une cible privilegiee de la m-calpaine. La vimentine, proteine apparentee, n'est pas sensible au clivage par l'enzyme. - l'activite exteriorisee de la m-calpaine est impliquee dans la fusion via l'hydrolyse de la fibronectine. Lors de l'inhibition de l'activite enzymatique, l'hydrolyse de cette glycoproteine est affectee. En outre, la m-calpaine est localisee aux sites potentiels de fusion et elle semble plus particulierement associee au materiel extracellulaire riche en fibronectine. - l'amplitude (niveau absolu de fusion) et la vitesse de la fusion semblent directement liees aux variations de l'expression de la m-calpaine. - la region 5 du gene codant pour la m-calpaine est pourvue de sequences susceptibles de lier les facteurs myogeniques. L'un d'entre eux, la myogenine, dont l'expression evolue parallelement a celle de la m-calpaine, pourrait etre impliquee dans la regulation spatio-temporelle de l'enzyme. La m-calpaine apparait donc comme un acteur indispensable a la transition myoblastes-myotubes. En effet, la dualite d'action de cette enzyme serait responsable, d'une part, de la destructuration du materiel extracellulaire, et plus particulierement de la fibronectine. D'autre part elle serait impliquee dans la reorganisation du cytosquelette via l'hydrolyse de la desmine.


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