Etudes de l'induction du cytochrome P450 et de la liaison au récepteur AH : cas du carbaryl et de la dioxine : variabilité interspécifique

par Christine Sandoz

Thèse de doctorat en Sciences des aliments

Sous la direction de Jean-François Narbonne.

Soutenue en 1999

à Bordeaux 1 .

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  • Résumé

    Le recepteur ah (ahr), recepteur de la dioxine, est le mediateur de l'induction du cytochrome p4501a1 (cyp1a1), enzyme cle de la toxicocinetique et toxicodynamie de certains composes aromatiques plans. L'homme, a la difference des rongeurs, possede un ahr de faible affinite pour la dioxine. Nous avons montre que le chien beagle et le singe cynomolgus possedent un ahr hepatique avec des proprietes d'affinite pour la dioxine, proche de celles de l'ahr hepatique humain. D'autres part, les inducteurs types du cyp1a1, ligands de ahr, sont des molecules hydrophobes, planes et de taille particuliere. Nous avons montre que le carbaryl, un insecticide, activateur de ahr, induit le cyp1a1/2 chez le rat. Ce compose n'est cependant pas un ligand de ahr et ne possedent pas les caracteristiques structurales des inducteurs types du cyp1a1. En outre, sa composante aromatique, le naphtalene, ainsi que son metabolite majeur, le naphtol, ne sont pas des ligands de ahr, ni de la proteine 4s qui pourrait jouer un role dans l'induction du cyp1a1. Ces resultats suggerent un mecanisme d'activation de ahr, non dependant d'une liaison a ahr. Par ailleurs, le carbaryl apparait etre un inducteur a faibles doses et un represseur (ou inhibiteur) a fortes doses du cyp2c11 qui est implique dans le metabolisme des hormones steroides.

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  • Détails : 156 p

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  • Cote : FTA 2052
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