Le le système lipase-colipase pancréatique : du fondamental vers l'applique

par Laurence Ayvazian Diaz

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire, biologie structurale et microbiologie

Sous la direction de Brigitte Kerfelec.

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  • Résumé

    La lipase pancreatique joue un role essentiel dans la digestion des lipides alimentaires. Deux aspects complementaires, un aspect fondamental portant sur le mode d'action de l'enzyme et un aspect de valorisation decoulant des donnees fondamentales sont presentes dans ce memoire. Les mecanismes d'action et d'activation de la lipase pancreatique sont etudies a travers le role des micelles et des interactions lipase-colipase. Des experiences biochimiques renforcees par des travaux biophysiques ont montre que les micelles participent a l'activation de la lipase sous la forme d'un complexe ternaire lipase-colipase-micelle, la micelle venant se loger dans une cavite formee par la colipase et le domaine c-terminal de la lipase. La taille des micelles serait un des elements essentiels dans ce mecanisme d'activation. L'orientation des differents partenaires dans le complexe joue un role preponderant dans l'efficacite catalytique de l'enzyme. D'autre part, nous avons egalement montre que le domaine c-terminal de la lipase peut se comporter comme une entite structurale et fonctionnelle. Ce resultat associe au fait que la micelle renforce les interactions lipase-colipase nous ont conduit a developper des travaux de valorisation visant a inhiber specifiquement la lipase pancreatique afin de lutter contre certaines formes d'obesite. Les resultats obtenus in vitro montrent que le domaine c-terminal de la lipase pancreatique isole se comporte comme un inhibiteur de la lipolyse et les premiers resultats obtenus in vivo sont encourageants.

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Informations

  • Détails : 1 vol. ( 80 f.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. : f. 72-80

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  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 32492
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