Contribution a l'etude de complexes porphyriniques de fer a valeur elevee

par NAJIB HAOUDI

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de RAYMAND WEISS.

Soutenue en 1998

à Strasbourg 1 .

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  • Résumé

    Les peroxydases, qui catalysent l'oxydation de substrats organiques par l'eau oxygenee, et les catalases, qui catalysent la dismutation de l'eau oxygenee en eau et oxygene, ont en commun un intermediaire appele compose i. Cet intermediaire presente deux equivalents d'oxydation supplementaires par rapport a l'etat ferrique des enzymes natifs. Un de ces deux etats est toujours localise sur le metal qui est present sous forme d'un groupe oxo-fe#i#v(oxoferryl). Le deuxieme equivalent d'oxydation est un radical organique se formant d'abord sur l'heme et ensuite, suivant l'enzyme, subit une plus ou moins grande delocalisation sur les ligands axiaux ou une migration complete sur un groupe lateral d'un residu proteique. La delocalisation du radical de l'heme vers les ligands axiaux depend probablement de la nature du ligand axial proximal et de son potentiel redox et aussi du reseau de liaisons hydrogene par lequel ce ligand axial est relie a d'autres residus de la chaine. On sait que le spin du groupe oxoferryl est s#1 = 1 et celui du radical cation s#2 = 1/2. Comme ces deux spins peuvent interagir, leur couplage peut etre parallele (ferromagnetique) et antiparallele (antiferromagnetique) donnant lieu respectivement a un etat fondamental de spin total s#t = 3/2 ou 1/2. Les deux types de couplage sont connus dans les systemes naturels. Dans les composes i de l'ascorbate oxydase (apx) ou dans la catalase de microcus lysodeikticus (ml-cat), le couplage spin-spin est faiblement ferromagnetique. Dans le compose i de la peroxydase de raifort (hrp-i), ce couplage est faiblement antiferromagnetique alors que dans le compose i de la chloroperoxydase (cpo-i), il est plus fortement antiferromagnetique. Par contre, dans la cytochrome c peroxydase, ce couplage spin-spin est absent, le radical ayant migre totalement de l'heme vers un residu proteique, eloigne du fer. Dans les analogues de synthese qui etaient connus jusqu'a present le couplage spin-spin etait uniquement ferromagnetique. Afin de comprendre comment ce couplage spin-spin peut varier d'un systeme naturel a l'autre et de generer des modeles de composes i presentant un couplage spin-spin nul ou antiferromagnetique, la majeure partie de notre travail de these a consiste a synthetiser et a caracteriser plusieurs composes de valence elevee du fer dans lesquels le deuxieme equivalent d'oxydation est localise : (a) sur un groupe lie de maniere covalente a la porphyrine. (b) sur le ligand axial du fer en position trans du groupe oxo. (c) sur des porphyrines presentant dans l'etat ferrique une forte distorsion en selle de cheval. Les resultats obtenus montrent : (a) le radical est soit delocalise sur le groupe lie de maniere covalente a la porphyrine, mais dans ce cas il n'est pas visible directement par spectroscopie rpe. L'etude de son couplage avec le fer est difficile dans ce cas. La deuxieme possibilite qui peut intervenir est que le radical reste localise totalement sur la porphyrine entrainant un couplage classique ferromagnetique avec le fer. (b) un ligand axial portant un radical et se liant au fer a ete trouve. Les etudes mossbauer effectuees indiquent qu'il est faiblement couple de maniere antiferromagnetique au fer. Des etudes sont en cours pour renforcer ce couplage antiferromagnetique. Enfin dans le cas (c) le couplage spin-spin n'est significativement different des systemes dans lesquels les porphyrines presentent une conformation totalement planaire.


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Informations

  • Détails : 177 P.
  • Annexes : 268 REF.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Strasbourg. Service commun de la documentation. Bibliothèque Blaise Pascal.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : Th.Strbg.Sc.1998;3032
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