La c-mannosylation du tryptophane : un nouveau type de glycosylation des proteines

par MARIE-AGNES DOUCEY

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Alain Van Dorsselaer.

Soutenue en 1998

à Strasbourg 1 .

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  • Résumé

    La c-mannosylation est un nouveau type de glycosylation des proteines au meme titre que la o- ou la n-glycosylation. Elle consiste en une liaison carbone-carbone entre un mannose et un residu tryptophane. La c-mannosylation est catalysee par une enzyme du reticulum endoplasmique utilisant le dolichol-phospho-mannose comme donneur de mannose et le motif de reconnaissance trp-x-x-trp comme accepteur proteique. La c-mannosylation est specifique du premier tryptophane du motif. Deux proteines ont ete identifiees comme etant c-mannosylees : la ribonuclease 2 de l'urine et des cellules sanguines humaines ainsi que l'interleukine-12 humaine. La fonction de la c-mannosylation demeure inconnue mais elle est realisee par les vertebres et la c-mannosyltransferase est presente dans la plupart de leurs organes. Ceci indique qu'il existe d'autres proteines c-mannosylees et que la c-mannosylation n'est specifique ni d'un organe ni d'une famille de proteines. Desormais, la c-mannosylation devra etre prise en compte lors de l'expression de proteines recombinantes, dans un but industriel ou medical.


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Informations

  • Détails : 112 P.
  • Annexes : 163 REF.

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  • Bibliothèque : Université de Strasbourg. Service commun de la documentation. Bibliothèque Danièle Huet-Weiller.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : Th.Strbg.Sc.1998;3018
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