Activité protéolytique potentielle de la fibronectine : caractérisation et rôle biologique

par Thierry Planchenault

Thèse de doctorat en Biochimie

Sous la direction de Georgia Barlovatz-Meimon.


  • Résumé

    Des fragments issus de la degradation de la fibronectine (fn) par la cathepsine d peuvent etre actives en proteinases degradant la matrice extracellulaire (mec) : a partir de la partie centrale de la fn, nous avons isole et caracterise une proteinase degradant la fn et la gelatine : la fn-gelatinase. La region centrale de la fn peut generer un second enzyme dont le substrat preferentiel est la laminine, la fn-laminase. Nous avons isole, a partir du domaine n-terminal liant l'heparine, une seryl-proteinase digerant specifiquement la fn, la fin-fibronectinase. Nous avons localise le site actif d'une metalloproteinase, la fn type iv-collagenase, activee a partir du domaine de la fn liant la gelatine. D'autres proteinases peuvent generer les activites proteolytiques de la fn : la collagenase d'achromobacter iophagus peut activer la fn-laminase et la fn-gelatinase, qui pourront renforcer son action de degradation de la mec. Le role biologique potentiel des activites proteolytiques issues de la fn, a ete etudie dans deux processus biologiques associes a un remodelage matriciel important : la degradation du cartilage : nous avons montre que la fn-type iv collagenase degrade les principaux constituants du cartilage, in vitro et ex vivo. La regeneration musculaire : la fn-type iv collagenase stimule la myogenese in vitro. Cet effet semble dependre de l'activite proteolytique de cet enzyme. Ce dernier peut en particulier activer une metalloproteinase matricielle (mmp-2) dont la regulation est associee a la myogenese. De plus, une seryl-proteinase participant a la degradation de la mec, l'urokinase, peut reguler l'expression de l'inhibiteur preferentiel de mmp-2 : timp-2. La fn est une proteine d'adherence cellulaire, mais egalement une source potentielle d'activites proteolytiques qui semblent s'incrire dans un systeme de regulation de la mec lors d'evenements associes a la degradation ou a la reconstruction tissulaire.

  • Titre traduit

    Potential proteolytic activity of fibronectin : characterisation and biological function


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 1 vol. (157 f.)
  • Annexes : Bibliogr. : 271 réf

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris-Est Créteil Val de Marne. Service commun de la documentation. Section multidisciplinaire.
  • Consultable sur place dans l'établissement demandeur
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-011475
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.