Dynamique structurale de la nitrite reductase de pseudomonas aeruginosa, le long du chemin reactionnel

par DIDIER NURIZZO

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Mariella Tegoni.

Soutenue en 1998

à Paris 11 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Pseudomonas aeruginosa est une bacterie gram-negatif pathogene pour l'homme. En anaerobiose, elle pousse en utilisant le nitrate comme accepteur final d'electron de sa chaine de phosphorylation oxydative. Quatre etapes de reduction catalysees par quatre reductases permettant la transformation du nitrate en azote moleculaire. La nitrite reductase est un dimere (260 kda) portant un heme c et un heme d 1 comme groupes prosthetiques ; l'heme c est l'accepteur des electrons du cytochrome c 5 5 1 et l'heme d 1 est le reducteur du nitrite. Dans un premier temps, nous avons resolu la structure de la forme oxydee de la nitrite reductase de pseudomonas aeruginosa a 2. 15 a de resolution (article publie dans structure vol. 5, pp. 1157-71). Dans le cristal, on observe deux domaines structuraux distincts : un domaine hemique c ayant le repliement caracteristique des cytochromes c de classe i, un domaine hemique d 1 replie en tonneau a huit pales. Un mecanisme reactionnel de reduction du nitrite en oxyde nitrique a ete propose sur la base de la structure tridimensionnelle. Afin d'analyser plus en detail ce mecanisme, la forme reduite de cette meme enzyme a ete resolue en absence et en presence d'oxyde nitrique au site actif (article publie dans biochemistry vol. 37, pp. 13987-96). Nous avons mis en evidence des re-arrangements structuraux importants lies a cette reduction. Dans le but d'analyser plus en detail l'origine et la sequentialite de ces mouvements, nous avons congele des cristaux de nitrite reductase ayant des pourcentages differents d'heme c reduit. Ce travail a permis de conclure que les changements structuraux ne sont pas associes a la reduction de l'heme c et que probablement la reduction de l'heme d 1 est a leur origine (article soumis a j. Biol. Chem). Nous avons egalement resolu la structure d'un donneur d'electron potentiel de la nitrite reductase de pseudomonas nautica, le cytochrome c 5 5 2 par la methode mad (article soumis a structure).


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Informations

  • Détails : 200 p.
  • Annexes : 90 ref.

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  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-014088
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