Influence des hemes et de leurs ligands sur les proprietes fonctionnelles de cytochromes b membranaires impliques dans la photosynthese. Etude structurale par diffusion raman de resonance

par CAROLE LE MOIGNE

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Alain Desbois.

Soutenue en 1998

à Paris 11 .

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  • Résumé

    Cette these presente une etude de la structure et de l'environnement des hemes au sein de trois cytochromes membranaires impliques dans la photosynthese : le cytochrome b#5#5#9 d'epinard, le complexe cytochromique bc#1 de rhodospirillum rubrum et le complexe cytochromique b#6f d'epinard. L'etude par diffusion raman de resonance du cytochrome b#5#5#9 sous forme bas-potentiel a permis de deduire que la structure de l'heme b ferrique est plane alors que celle de l'heme ferreux est ondulee. Le dedoublement des modes v#2 et v#8 correspond a l'existence d'un equilibre conformationnel qu'il n'a pas ete possible de deplacer en changeant de detergent. Ce cytochrome monohemique constituera un excellent systeme-modele pour moduler les interactions heme-proteine. L'etude portant sur le complexe cytochromique bc#1 a permis de proposer un modele structural dans lequel les quatre helices transmembranaires associant aux deux hemes b ne seraient pas paralleles. Les contraintes exercees au niveau de l'heme bas-potentiel (b#l), dont la structure du macrocycle est distordue, seraient assez fortes et expliquees par un resserrement des quatre helices. Par contre, la structure du macrocycle de l'heme haut-potentiel (b#h) serait plane et l'environnement proteique au niveau de cet heme moins dense et moins symetrique. A partir de la frequence du mode v#1#1, la charge des deux ligands histidines de l'heme b#l a ete estimee proche de -1 alors que celle de l'heme b#h est neutre. Les differences structurales du macrocycle des hemes b et la difference d'electronegativite de leurs ligands sont correlees a leur different potentiel redox. L'etude du complexe b#6f montre clairement que les hemes b#h et b#l conservent des differences structurales semblables a celles observees pour le complexe bc#1 et pouvant etre liees a une analogie fonctionnelle de ces systemes. Toutefois, la comparaison des sequences proteiques permet d'expliquer que l'heme b#h a une structure legerement plus distordue dans le complexe b#6f.


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Informations

  • Détails : 167 P.
  • Annexes : 197 REF.

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  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-014012
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