Etude de la specificite des abc-transporteurs impliques dans la secretion de proteines des bacteries a gram-negatif serratia marcescens et erwinia chrysanthemi : un systeme d'efflux energise par l'atp

par RACHEL BINET

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de CECILE WANDERSMAN.

Soutenue en 1998

à Paris 6 .

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  • Résumé

    Chez les bacteries a gram-negatif, de nombreuses proteines depourvues du peptide signal n-terminal sont secretees par un exporteur specifique compose de trois proteines : une dans la membrane externe (l'omf), et deux dans la membrane interne (une atpase : la proteine-abc (atp binding cassette) et une proteine mfp (membrane fusion protein)). Les composants omf et mfp peuvent aussi agir avec des pompes d'efflux energisees par la force proton-motrice. Serratia marcescens possede, pour trois substrats differents : la lipase lipa, la protease prta et l'hemophore hasa, 2 abc-exporteurs : le systeme lip et le systeme has dont l'omf hasf peut etre remplace chez escherichia coli par l'omf multifonctionel et homologue tolc des transporteurs de l'hemolysine, de la colicine v, et de diverses drogues. Des etudes de complementation fonctionnelle entre les 2 abc-exporteurs indiquent que les deux peuvent secreter prta tandis que hasa et lipa ne sont secretees respectivement que par le systeme has et lip. Une experience similaire entre le systeme has et le systeme prt implique dans la secretion de quatre proteases chez erwinia chrysanthemi : indique que la protease c peut emprunter les deux transporteurs chez e. Coli tandis que hasa n'est secretee que par le systeme has. L'analyse des abc-exporteurs hybrides obtenus en combinant les composants de chaque systeme (lip/has, has/prt et lip/prt) a permis de montrer, in vivo, l'existence d'interactions specifiques entre le substrat et la proteine-abc (qui porte la specificite de substrat), entre la proteine-abc et la mfp et entre mfp et omf. Des resultats preliminaires obtenus en etudiant la specificite des composants mfp chimeres suggerent que la region n-terminale des mfps, ancree dans la membrane interne, pourrait etre responsable de la specificite d'interaction avec l'omf tandis que la region c-terminale dont l'extremite est susceptible de former un feuillet , serait responsable de la force de cette interaction.


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Informations

  • Détails : 212 P.
  • Annexes : 334 REF.

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Consultable sur place dans l'établissement demandeur
  • Cote : T Paris 6 1998 35
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1998
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