Mise en évidence d'un rôle spécifique de la protéine HSP70 dans le contrôle de la transcription par l'ARN polymérase II dans l'ovocyte d'amphibien

par Charlotte, -Fanien Delelis

Thèse de doctorat en Sciences de la vie et de la matière

Sous la direction de May Penrad-Mobayed.

Soutenue en 1998

à Paris 5 .

Le président du jury était Yves Goussault.

Le jury était composé de May Penrad-Mobayed, Yves Goussault, Marcel Méchali, Michel Morange, Jean-Claude Boucaut, Michel Philippe, Nicole Angelier.

Les rapporteurs étaient Marcel Méchali, Michel Morange.


  • Résumé

    Parmi les protéines de choc thermique (HSP), les protéines HSP/HSC70 sont extrêmement bien conservées au cours de l'évolution, de la bactérie à l'homme. Dans les cellules somatiques, HSP70 ET HSC70, en tant que molécules chaperons, participent à de nombreux phénomènes fondamentaux qui contrôlent la physiologie normale de la cellule. Cependant, au cours du développement embryonnaire et notamment dans les ovocytes, leur fonction reste encore mal définie. L'objet de cette thèse a pour but d'analyser le rôle spécifique des protéines HSP70 ET HSC70 dans l'ovocyte de pleurodèles waltl (amphibien, urodèle). Dans le but d'obtenir des outils moléculaires spécifiques de l'une ou l'autre des deux protéines HSP70 ET HSC70 de l'ovocyte de pleurodèle, nous avons cherché à isoler le gène constitutif HSC70, car seul le gène inductible HSP70 avait été précédemment isolé. Afin d'étudier le rôle spécifique de la protéine HSP70 et de la protéine HSC70 au sein de l'ovocyte, nous avons alors fait appel à la stratégie anti sens qui permet d'étudier le rôle précis d'une protéine par l'inactivation de son arnm. Nos résultats montrent que dans l'ovocyte, la protéine HSP70 stockée et la protéine HSP70 neosynthetisee ont des propriétés fonctionnelles différentes : en effet, seule la protéine HSP70 neosynthetisee est impliquée dans la décondensation des chromosomes nécessaire à la transcription par l'arn polymérase ii, alors que la protéine HSC70 ne l'est pas. Nous avons également démontré que ni la protéine HSP70, ni la protéine HSC70 ne sont impliquées dans le contrôle de l'arn polymérase i. Ainsi, bien que les protéines HSP/HSC70 possèdent un degré d'homologie de 80 à 90%, ce travail met en évidence que ces protéines ont des fonctions différentes : leur identité de séquence ne représente donc pas une identité fonctionnelle.


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Informations

  • Détails : 1 vol. (131 f.)
  • Notes : Avis du jury non réceptionné. Pas de reproduction
  • Annexes : Bibliogr. f. 97-131

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