Phosphorylation des protéines bactériennes au niveau de la tyrosine : étude des activités protéine-tyrosine kinase et phosphotyrosine-protéine phosphatase chez Acinetobacter johnsonii

par Christophe Grangeasse

Thèse de doctorat en Sciences. Biochimie

Sous la direction de Alain-Jean Cozzone.

Soutenue en 1998

à Lyon 1 .

Le président du jury était Alain-Jean Cozzone.


  • Résumé

    Nous avons demontre l'existence d'une modification post-traductionnelle des proteines par phosphorylation chez la bacterie acinetobacter johnsonii. Cette modification concerne principalement une proteine de 82 kilodaltons, localisee dans la membrane interne de la cellule bacterienne, que nous avons purifiee a homogeneite. Nous avons montre que cette proteine, appelee ptk pour prokaryotic protein-tyrosine kinase, est capable de s'autophosphoryler au niveau de plusieurs residus de tyrosine. Le gene correspondant, ptk, a ete clone et totalement sequence. L'analyse theorique de la sequence de la proteine ptk a revele differents motifs caracteristiques des proteine-kinases et des homologies avec plusieurs proteines bacteriennes intervenant dans la biosynthese des polysaccharides de surface. Par ailleurs, le sequencage du genome d'a. Johnsonii en amont du gene ptk a permis de caracteriser un second gene, appelee ptp, codant pour une proteine homologue de certaines phosphotyrosine-proteine phosphatases. Nous avons ainsi mis en evidence deux genes successifs, localises au sein d'un meme operon, qui codent pour deux enzymes d'activites opposees : une proteine-tyrosine kinase et une phosphotyrosine-proteine phosphatase. Cette observation nous a conduits a etudier le caractere reversible de la reaction de phosphorylation et le role regulateur que peut jouer cette modification dans la physiologie de la cellule. A cet effet, les deux proteines ont ete surproduites par genie genetique et purifiees. L'activite phosphotyrosine-proteine phosphatase de la proteine ptp a ete caracterisee sur un plan biochimique et la proteine ptk s'est averee etre le substrat endogene de la proteine ptp. Une organisation genomique similaire a ete retrouvee chez differentes especes bacteriennes, au sein d'operons tous impliques dans la synthese de polysaccharides de surface. Or, ces glycocomposes sont connus pour etre des facteurs de virulence des bacteries pathogenes. A partir de la, une relation possible entre la phosphorylation des proteines et la pathogenicite des bacteries a ete envisagee.


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  • Détails : 1 vol. (146 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 131-146

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  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
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