Caractérisation biochimique et moléculaire d'inhibiteurs de sérine protéases de la sangsue theromyzon tessulatum : détermination de leur activité biologique

par Vincent Chopin

Thèse de doctorat en Sciences de la vie et de la santé

Sous la direction de Michel Salzet.

Soutenue en 1998

à Lille 1 .


  • Résumé

    La prevention des maladies cardio-vasculaires, premieres causes de mortalite dans les pays industrialises, fait appel a des agents antithrombotiques et/ou thrombolytiques. Les animaux hematophages representent l'une des sources potentielles de ces substances. En effet, leur longue coevolution avec leur hote a conduit a la selection de molecules anticoagulantes particulierement efficaces. Les secretions des glandes salivaires de la sangsue rhynchobdelle niveaux differents pour prevenir la coagulation du sang ingere : la therostasine, inhibiteur du facteur xa, et la theromine, inhibiteur de la thrombine. Cette sangsue produit egalement d'autres inhibiteurs de serine proteases agissant sur la matric extracellulaire : la cytine, inhibiteur de la chymotrypsine, la therine et la tessuline, inhibiteurs de la trypsine. Alors que chez la sangsue l'un de leur role est vraisemblablement de prevenir la degradation du sang ingere en inhibant les proteases leucocutaires, les premiers resultats in vitro montrent qu'ils sont aussi capables de moduler la reaction inflammatoire chez l'hoet. Toutes ces substances ont ete purifiees, leur sequence peptidique etablie et leur activite a ete precisee. Il s'agit dans tous les cas de molecules originales. Le cribalge d'une banque d'adnc realisee a partir de parties anterieures de t. Tessulatum, a conduit a l'isolement de l'adnc de la therostasine et de plusieurs clones susceptibles de contenir l'adnc de la therine et de la cytine.

  • Titre traduit

    Biochemical and molecular characterization of serine-protease inhibitors from the leech theromyzon tessulatum : determination of their biological activity


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Informations

  • Détails : 1 vol. (140 f.)
  • Annexes : Bibliogr. f. 130-140. Notes bibliogr.

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  • Bibliothèque : Université des sciences et technologies de Lille (Villeneuve d'Ascq, Nord). Service commun de la documentation.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 50376-1998-445
  • Bibliothèque : Institut de l'information scientifique et technique (Vandoeuvre-lès-Nancy, Meurthe-et-Moselle).
  • Disponible sous forme de reproduction pour le PEB
  • Cote : T 118867
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