La protéolyse par les bactéries du rumen : étude dynamique de la libération et de l'utilisation des peptides caractérisés par leur poids moléculaire

par Anne Lambert

Thèse de doctorat en Biotechnologies et industries alimentaires

Sous la direction de Gérard Blanchart.

Soutenue en 1998

à Vandoeuvre-les-Nancy, INPL .


  • Résumé

    L’ensemble de ce travail vise à améliorer la compréhension des mécanismes conduisant à la libération, l'accumulation et l'utilisation des peptides par les bactéries. Afin d'étudier l'effet de la taille des peptides sur leur dégradation et leur prélèvement, nous avons réalisé différentes mesures cinétiques, in vitro puis in vivo. Pour les études in vitro, en ajoutant à un hydrolysat protéique total non marqué différentes fractions marquées extraites d'un hydrolysat similaire, et caractérisées par leur poids moléculaire, nous avons pu suivre le devenir successivement le devenir de chacune de ces fractions au sein d'un mélange complexe de peptides. In vitro, les peptides de faibles poids moléculaires (1 000 à 2 000 Da) sont assimilables beaucoup plus rapidement que les peptides les plus longs (5 000 à 10 000 Da). Les taux de disparition du marquage diffèrent aussi pour chaque fraction. Les peptides les plus longs disparaissent plus rapidement que les moyens, eux-mêmes hydrolysés plus rapidement que les petits. Le prélèvement des petits peptides semble être l'étape limitant l'utilisation de l'ensemble des peptides par les bactéries. Grâce à une cinétique d'hydrolyse de poids marqué au ¹⁵N in vivo, il a été possible de compléter le travail réalisé in vitro. La vitesse d'hydrolyse des protéines en peptides est un peu plus influencée par une diminution de l'accessibilité des protéines aux enzymes que par un apport plus élevé d'azote soluble. Le prélèvement des peptides de moins de 1 000 Da se révèle à nouveau être l'étape limitant de l'utilisation des peptides pris dans leur ensemble. La dégradation in sacco du poids montre que l'essentiel de l'azote contenu dans celui-ci disparait en 2 heures. 65% de l'azote total est constitué d'azote rapidement soluble et/ou fermentescible. Sa disparition est aussi observée sur les profils électrophorétiques réalisés à partir des protéines résiduelles et se répercute sur les quantités de peptides obtenues après hydrolyse enzymatique. In sacco, la majeure partie des peptides libérables par hydrolyse d'une source protéique donnée semble donc l'être dans les deux heures suivant l'ingestion de cette source, à partir d'azote rapidement fermentescible. L’originalite de notre travail est d'avoir cherche à déterminer à quel niveau de la chaine d'hydrolyse se produit l'accumulation et donc à mieux cerner les facteurs limitant de l'utilisation de l'azote protéique par les bactéries. Ceci a été permis grâce à l'utilisation combinée de deux techniques souvent employées séparément : marquage des peptides et séparation par tamisage moléculaire.

  • Titre traduit

    The proteolysis by ruminal bacteria : dynamic study of liberation and utilization of peptides characterized by their molecular weight


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Informations

  • Détails : 1 vol. (179 p.)
  • Annexes : 139 réf.

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  • Bibliothèque : Université de Lorraine. Direction de la documentation et de l'édition. BU Ingénieurs.
  • Disponible pour le PEB
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