Isolement d'une souche thermophile xylanolytique et purification d'une endoxylanase. Valorisation des heteroxylanes du son de ble par hydrolyse enzymatique

par Michel Bataillon

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de JACQUES POURQUIE.

Soutenue en 1998

à l'INA .

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  • Résumé

    L'hydrolyse des arabinoxylanes du son de ble par des xylanases thermostables a ete etudiee. Les arabinoxylanes ont ete extraits du son de ble afin de pouvoir realiser une selection de micro-organismes hemicellulolytiques thermophiles. Une souche proche de bacillus flavothermus secretant des xylanases thermostables a ete ainsi isolee d'une source chaude du portugal. Apres amelioration des conditions de culture, les xylanases ont ete produites en fermenteurs puis purifiees jusqu'a homogeneite. L'enzyme purifiee a un poids moleculaire de 99 kda. L'optimum d'activite est de 75c. L'enzyme est active dans une gamme de ph de 6 a 8 ; elle est stable a 60c, et a 70c en presence de xylane. La xylanase de la souche sps-0 est une endoxylanase avec des activites -xylosidase et -arabinosidase. Ces proprietes permettent a l'enzyme de degrader une partie des arabinoxylanes du son de ble en monomeres (xylose et arabinose).


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Informations

  • Détails : 153 P.
  • Annexes : 198 REF.

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