Etudes structurales de l'ornithine carbamoyltransferase catabolique de pseudomonas aeruginosa

par GERMAINE SAINZ

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de OTTO DIDEBERG.

Soutenue en 1998

à Grenoble 1 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Une des questions fondamentales en biologie, relative aux interactions proteine-proteine, consiste a comprendre, a l'echelle moleculaire, les mecanismes de transmission de signaux. Des le debut des annees 60, il s'est avere que l'aspartate carbamoyltransferase (atcase) d'escherichia coli, representait un des principaux modeles pour l'etude de la regulation enzymatique et pour les mecanismes de transition allosterique. Cette categorie de proteines, pour lesquelles differentes conformations stables coexistent, continue a fasciner biochimistes et cristallographes. Parmi la famille des carbamoyltransferases, l'ornithine carbamoyltransferase (otcase), tout comme l'atcase, presente les caracteristiques d'une proteine allosterique. Le travail de ce doctorat a consiste en l'etude structurale de l'otcase catabolique de pseudomonas aeruginosa. La structure cristallographique de la forme active (r) de cette enzyme a ete determinee a 2,5 a de resolution. Pendant cette these, des etudes biophysiques de l'autre forme, la forme inactive (t), ont egalement ete entreprises. A partir de l'ensemble de ces informations, des progres significatifs ont ete realises permettant une meilleure comprehension du mecanisme moleculaire de transition allosterique de ce systeme.


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 212 P.
  • Annexes : 141 REF.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Service interétablissements de Documentation (Saint-Martin d'Hères, Isère). Bibliothèque universitaire de Sciences.
  • Disponible pour le PEB
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.