Vers une stucture de l'UDP-MurNAc : L-alanine ligase de Escherichia coli, enzyme essentielle de la biosynthèse du peptidoglycane bactérien

par Florence Nosal

Thèse de doctorat en Génie Enzymatique, Bioconversion et Microbiologie

Sous la direction de Jean Van Heijenoort.

Soutenue en 1998

à Compiègne .


  • Résumé

    L'acide UDP-N-acétylmuramique : L-alanine ligase (MurC) est une enzyme cytoplasmique de la voie de biosynthèse du peptidoglycane, polymère essentiel de la paroi bactérienne. Comme toutes les enzymes de cette voie, elle est une cible potentielle pour de nouveaux agents antibactériens. Par des modifications chimiques, nous avons recherché les acides aminés du site actif de l’enzyme d'Escherichia coli. En utilisant des réactifs spécifiques des différents résidus des protéines, et par des marquages d'affinité par des analogues de substrats, des relations entre l'activité et la position du marquage ont été établies. Des pontages intramoléculaires sont réalisés à l'aide de réactifs bifonctionnels, pour obtenir la distance entre les résidus. Par l'ensemble des informations structurales obtenues sur MurC, nous avons montré qu'il est possible de dépasser la faible homologie de séquence et de confirmer l'homologie structurale entre MurC et MurD, au moins pour deux des trois domaines de la protéine. La conclusion du travail est l'établissement d'un modèle de la protéine MurC, construit par homologie à partir de la structure cristalline de MurD. Notre modèle est en accord avec les résultats de mutagenèse dirigée rapportés dans la littérature. Il pourra être utilisé pour la recherche par modélisation moléculaire d'inhibiteurs potentiels de l'enzyme.

  • Titre traduit

    A structure of the UDP-MurNac : L-alanine ligase from Escherichia coli, an essential enzyme of the biosynthesis of the bacterial peptidoglycan


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Informations

  • Détails : 1 vol. (158 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. 71 réf.

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  • Cote : 1998 NOS 1140

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