Activite proteolytique du proteasome 20s sur les proteines et les structures myofibrillaires

par Nathalie Robert

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de YVES BRIAND.

Soutenue en 1998

à Clermont Ferrand 2 .

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  • Résumé

    Les proteasomes sont des complexes catalytiques de haut poids moleculaire, qui participent a de nombreux processus cellulaires (degradation de proteines diverses, activation de precurseurs, presentation de l'antigene). Alors que la degradation des proteines a duree de vie courte par le proteasome est maintenant bien etablie, l'etude de l'action des proteasomes sur les proteines a duree de vie longue commence a se developper. Dans le cadre d'un projet visant a modeliser le processus de maturation des viandes, nous avons pu etablir, par des methodes de microscopie electronique et des methodes electrophoretiques, que le proteasome 20s agit sur les proteines myofibrillaires. La mesure in vitro de trois des activites peptidasiques du proteasome, en presence de differents effecteurs (ph, force ionique, atp, calcium), revele que les activites restent importantes dans ces conditions. Connaissant les variations de ces facteurs au cours du processus de maturation, on peut envisager post mortem, un role du proteasome sur les structures myofibrillaires. Nos premieres etudes ayant montre une action du proteasome sur les myofibrilles, nous avons quantifie cette hydrolyse en utilisant des substrats proteiques marques a la formaldehyde #1#4c. Les resultats obtenus ont permis de mettre en evidence une hydrolyse importante des proteines etudiees par le proteasome 20s. Des experiences complementaires de competition revelent un role preponderant de l'activite pgph et dans une moindre mesure un role de l'activite trypsine-like dans l'hydrolyse de ces proteines alors que l'activite chymotrypsine-like ne semble pas etre modifiee par la presence de ces proteines. Dans les conditions utilisees, l'inhibition est de type non competitif.


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Informations

  • Détails : 131 P.
  • Annexes : 211 REF.

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  • Bibliothèque : Bibliothèque Clermont Université (Aubière). Section Sciences et Techniques.
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