Catabolisme des acides amines par les ferments bacteriens du saucisson

par FLORENCE MASSON

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Marie-Christine Montel.

Soutenue en 1998

à Clermont Ferrand 2 .

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  • Résumé

    L'objectif de cette these est d'etudier la capacite de la flore bacterienne du saucisson a cataboliser les acides amines en amines biogenes ou en molecules aromatiques. 106 souches microbiennes isolees de produits carnes ou utilisees comme ferments en salaisonnerie ont ete criblees pour leur production d'amines. Les souches de staphylococcus carnosus liberent de la phenylethylamine. Toutes les souches du genre carnobacterium et quelques souches de lactobacillus curvatus et d'enterococcus produisent de la tyramine et de la phenylethylamine. La production de tyramine par carnobacterium divergens 210 et lb. Curvatus a2w55 est maximale a ph 5,4, a 23c, en absence de sel. La synthese de la tyrosine decarboxylase de cb. Divergens 210 est maximale en phase stationnaire, dans un milieu avec tyrosine et de ph 5. L'activite de cette enzyme est maximale a ph 5,4, a 37c, avec des quantites de sel inferieures a 4%. En surface de viande et dans des modeles salamis, cb. Divergens 210 produit un maximum de tyramine a 25c et a ph 5,4. Le catabolisme de la leucine en composes aromatiques a ete etudie avec s. Carnosus 833 et s. Xylosus 16. Les composes volatils produits ont ete extraits par purge and trap et solid phase micro extraction puis analyses par chromatographie en phase gazeuse. Les deux souches de staphylococcus metabolisent la leucine en 3-methyl butanal, 3-methyl butanol et surtout en acide 3-methyl butanoique dont la production est reduite en presence de nitrate dans le milieu d'incubation et en absence de glucose dans le milieu de culture. Chez s. Carnosus 833, le catabolisme de la leucine implique une transamination de la leucine en -cetoisocaproate qui est ensuite decarboxyle en 3-methyl butanal. Cet aldehyde est reduit ou oxyde en 3-methyl butanol ou acide 3-methyl butanoique par des deshydrogenases. S. Carnosus possede egalement une -hydroxy-isocaproique deshydrogenase qui convertie l'-cetoisocaproate en acide -hydroxy-isocaproate. L'activite de la transaminase est reduite lorsque la souche est precultivee sans glucose, avec 0,2% d'-cetoisocaproate et que les cellules sont incubees a ph 5,8. La decarboxylation de l'- cetoisocaproate en 3-methyl butanal serait plus importante a ph 5,8 mais reduite en presence de nitrite dans le melange reactionnel.


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Informations

  • Détails : 170 P.
  • Annexes : 236 REF.

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  • Bibliothèque : Bibliothèque Clermont Université (Aubière). Section Sciences et Techniques.
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