Etude de nouveaux complexes du manganèse et du cuivre : époxydation et aziridination asymétrique de l'indene

par Christelle Bit

Thèse de doctorat en Chimie organique

Sous la direction de Marius Reglier et de Marcel Pierrot.

Soutenue en 1998

à Aix-Marseille 3 .


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  • Résumé

    La dopamine--hydroxylase (dh), monooxygenase a cuivre, intervient dans la biosynthese des catecholamines en hydroxylant de maniere stereospecifique la dopamine en noradrenaline. Un dysfonctionnement de la dh est responsable de nombreuses pathologies (hypertension, etat depressif ou nerveux, ). L'inhibition suicide de cette enzyme permet non seulement de determiner les intermediaires mis en jeu lors de la reaction mais aussi d'influer sur la chaine de synthese des catecholamines. Dans son mecanisme d'hydroxylation, klinman postule la formation d'un radical benzylique se recombinant avec une espece cu#i#i-o afin de donner la noradrenaline. Les inhibiteurs suicides etudies possedent un motif indanique proche du substrat et associe a un cycle epoxyde, aziridine ou cyclopropyle. La transposition de radicaux issus de l'ouverture de cycle a trois chainons est alors responsable de l'inactivation de la dh. Afin de confirmer les diverses transpositions des radicaux obtenues lors de cette reaction, notre travail a consiste a synthetiser ces inhibiteurs suicides sous leur forme enantiomeriquement pure. Nous nous sommes alors orientes vers l'epoxydation et l'aziridination asymetriques de l'indene en utilisant de nouveaux complexes du manganese et du cuivre bases sur le modele de jacobsen. Nous avons principalement modifie le pont diimine du catalyseur en y incluant un motif indanique. Nous avons alors pu synthetiser ces catalyseurs chiraux a partir de precurseurs du 1,2-diamino indane. Enfin, ces complexes ont ete testes lors de l'epoxydation et l'aziridination asymetriques de l'indene. De bons exces enatiomeriques ont ete obtenus lors de la synthese du 1,2-epoxy indane (88%) ainsi que du 1,2-n-tosyl-aziridino indane (63%).

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  • Détails : 168 p

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  • Bibliothèque : Université d'Aix-Marseille (Marseille. Saint-Jérôme). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : T 2633/A-B
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