Caractérisation d'un opéron codant pour sept protéines transporteurs d'électrons chez Thiobacillus ferrooxidans

par Corinne Appia-Ayme

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire, biologie structurale et microbiologie

Sous la direction de Violaine Bonnefoy.


  • Résumé

    Parmi les bacteries jouant un role dans la biolixiviation, t. Ferrooxidans est celle qui est la mieux etudiee. Cette bacterie chimiolithoautotrophe peut croitre en utilisant le fer ou les produits reduits du soufre comme seule source d'energie. A cause de son metabolisme particulier, differents laboratoires tentent d'elucider le mecanisme de transfert des electrons du fer vers l'oxygene. Plusieurs proteines d'oxydoreduction de t. Ferrooxidans ont ete caracterisees parmi lesquelles la rusticyanine, plusieurs cytochromes de type c et deux cytochromes oxydases. Differents modeles de transfert d'electron entre le fer et l'oxygene ont ete proposes ; impliquant ou non ces proteines. Nous avons choisi une approche de genetique moleculaire pour determiner le role physiologique de chacun des transporteurs d'electrons de t. Ferrooxidans. A partir de la sequence n-terminale du cytochrome c#5#5#2 de la souche brgm, nous avons determine la sequence du gene cycl codant pour le cytochrome c#5#5#2 de la souche atcc33020. Cette proteine est un cytochrome de type c#4 contenant deux domaines homologues ayant chacun un site de fixation d'un heme c. La sequence flanquant ce gene contient sept cadres ouverts de lecture codant pour six autres transporteurs d'electrons et pour une proteine de role inconnu. Le gene cyc2 code pour un cytochrome c de haut poids moleculaire, les genes cox1, cox2, cox3 et cox4 codent pour les quatre sous-unites d'une cytochrome c oxydase et le gene rus code pour la rusticyanine. Les deux cytochromes c ont ete surproduits chez e. Coli, leur sequence signal est clivee, mais les hemes ne sont pas integres. Nous avons montre par rt-pcr que ces huit genes font parti d'un meme operon. De plus nous avons localise le promoteur de l'operon cyc 162pb en amont du gene cyc2. Puisque les genes codant pour ces differentes proteines redox sont cotranscrits, que la rusticyanine peut reduire le cytochrome c#5#5#2 en presence de fer ferreux et que, ce cytochrome est purifie avec la cytochrome oxydase, nous proposons que les electrons sont transportes du fer a l'oxygene par : la rusticyanine, le cytochrome c#5#5#2 et la cytochrome oxydase.


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Informations

  • Détails : 221 f.
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr.f. 199-221

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  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 29576
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