Mécanisme d'importation des colicines via le complexe Tol/PAL chez Escherichia coli

par Emmanuelle Bouveret

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire, biologie structurale et microbiologie

Sous la direction de Hélène Benedetti.

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  • Résumé

    Les colicines sont des toxines proteiques produites par escherichia coli et actives sur escherichia coli. Afin de penetrer les cellules cibles, elles doivent traverser l'enveloppe de la bacterie constituee de deux membranes separees par un espace dit periplasmique. Pour cela, ces toxines ont parasite un complexe proteique de l'enveloppe : le complexe tol/pal. Le domaine n-terminal des colicines est implique dans cette etape d'importation egalement appelee translocation. Nous avons demontre l'existence d'interactions in vivo entre le domaine de translocation de la colicine a et les proteines tola et tolb et entre le domaine de translocation de la colicine e3 et tolb. Dans le cas de la colicine a, les interactions se font par des domaines distincts qui ont ete localises par mutagenese aleatoire et dirigee. Parallelement, l'organisation du complexe tol a ete etudiee. L'interaction entre tolb et pal qui est une lipoproteine de la membrane externe explique la localisation de tolb dans les membranes. L'interaction de tolb avec les porines trimeriques nous permet d'envisager un role du systeme tol/pal dans la biogenese de la membrane externe. Finalement, un projet de cristallisation de la proteine tolb a ete amorce. Des cristaux diffractants a 2 angstrom de resolution ont ete obtenus et nous font esperer la determination de la structure de cette proteine pour bientot.


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Informations

  • Détails : 1 vol. (129 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliogr. : f. 110-123

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  • Bibliothèque : Université Aix-Marseille (Marseille. Luminy). Service commun de la documentation. Bibliothèque de sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 29465
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