Etude structurale d'un complexe heterologue : aspartyl-arnt synthetase d'e. coli-arnt#a#s#p de levure

par LUC MOULINIER

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Dino Moras.

Soutenue en 1997

à Strasbourg 1 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    La fidelite de la traduction de l'information genetique necessite l'attachement correct d'un acide amine sur son arnt specifique. Cette reaction est catalysee en deux etapes par les aminoacyl-arnt synthetases. Nos travaux s'inscrivent dans le cadre de l'etude de la reconnaissance moleculaire en prenant comme modele le systeme aspartyl-arnt synthetase (asprs)-arnt#a#s#p. La structure du complexe heterologue asprs d'e. Coli-arnt#a#s#p de levure, non fonctionnel in vivo, a ete determinee a 2. 6 a de resolution. Cette structure montre que la reconnaissance moleculaire des substrats passe par l'intermediaire de mouvements de boucles. Ainsi la flipping loop (residus 169-172 chez e. Coli) n'admet que deux conformations : ouverte, autorisant l'entree de l'adenine terminale dans le site actif, ou fermee, permettant la fixation de l'acide amine ou protegeant l'aminoacyladenylate. Son ouverture depend de la reconnaissance par la boucle du motif ii de la base discriminatrice g73 de l'arnt, dont le positionnement est dicte par la sequence des deux premieres paires de base du bras accepteur. Nous avons ainsi mis en evidence une chaine d'interactions transformant des signaux de reconnaissance fins en une action binaire, ouverture et fermeture de la flipping loop. L'analyse de l'alignement et la phylogenie des sequences d'asprs a mis en evidence la double identite des enzymes d'archaebacteries, la region n terminale d'identite procaryotique, la region c terminale eucaryotique. L'existence d'une transition entre ces deux identites exclut l'hypothese d'un transfert horizontal de genes. L'etude du domaine additionnel specifiant les enzymes procaryotiques a mis en evidence des zones tres conservees en sequence, correspondant dans la structure tridimensionnelle a une zone exposee en surface et tres accessible independemment de l'etat de complexation de l'enzyme. Ceci nous permet de conclure que le domaine additionnel possede une fonction idiosynchrasique, qui reste encore a determiner.

  • Titre traduit

    Structural study of a heterologous complex : aspartyl-trna synthetase from e. Coli-trna#a#s#p from yeast


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  • Détails : 147 P.
  • Annexes : 152 REF.

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  • Bibliothèque : Université de Strasbourg. Service des bibliothèques. Bibliothèque L'Alinéa.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : Th.Strbg.Sc.1997;2848
  • Bibliothèque : Université de Strasbourg. Service des bibliothèques. Bibliothèque L'Alinéa.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : H 503.000,1997
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