Séparation des protéines par électrophorèse capillaire : effet des tensioactifs sur le comportement électrophorétique des protéines

par Run Juan Xu

Thèse de doctorat en Chimie et physicochimie des polymères

Sous la direction de Claire Vidal-Madjar.


  • Résumé

    La separation des proteines basiques par electrophorese capillaire (ec) est souvent compliquee par l'adsorption de ces proteines sur la paroi du capillaire, ce qui provoque l'elargissement et la trainee des pics et donc reduit l'efficacite de la separation. Dans ce travail nous presentons la methode de preparation d'un nouveau revetement des capillaires de silice auxquels on greffe des copolymeres de vinylpyrrolidone (vp) et vinylimidazole (vi). La polymerisation est realisee dans le capillaire et accompagne la fixation du polymere sur la silice. Le flux electroosmotique (feo) est fortement attenue. La presence de charges positives a la surface du revetement, due a la forme cationique du vi aux ph inferieurs a 7, empeche l'adsorption des proteines basiques a la surface du capillaire par repulsion electrostatique. Dans les capillaires modifies la separation des proteines a ph=5 est tres reproductible. L'influence du ph, de la concentration en sel et de la composition de polymere sur le feo et sur l'efficacite de la separation est discutee. L'electrophorese capillaire d'affinite (eca) est une methode analytique rapide pour l'etude des associations proteine-tensioactif. L'analyse repose sur l'estimation des stabilites des complexes proteine-tensioactif par mesure le changement de la mobilite electrophoretique effective des proteines. Le comportement electrophoretique des proteines du lait (l'-lactalbumine et les -lactoglobulines a et b) en presence de tensioactif non charge (tween 20, brij 35 ou brij 78) est etudie par eca. La modification des mobilites de proteines est observee et cette variation permet d'estimer les interactions proteine-tensioactif. D'apres nos resultats, la -lactoglobuline semble former un complexe avec ces tensioactifs par effet hydrophobe, dans le cas de l'-lactalbumine la structure semble modifiee. Le ph du tampon et le type du tensioactif influencent considerablement les interactions proteine-tensioactif.

  • Titre traduit

    Separation of proteins by capillary electrophoresis effect of surfactants on the electrophoretic behavior of proteins


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  • Annexes : Bibliogr. : 160 réf

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