Brevibacterium linens oc2 : une souche d'interet industriel productrice d'un inhibiteur anti-listeria

par CATHERINE BOUCABEILLE

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Jean-Marc Simonet.

Soutenue en 1997

à Paris 11 .

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  • Résumé

    Pour combattre la contamination des fromages a pate molle et a croute lavee par listeria monocytogenes une des strategies possibles est d'inclure une souche productrice d'un inhibiteur anti-listeria dans la flore d'affinage. La souche brevibacterium linens oc2 produit un inhibiteur de la croissance de l. Monocytogenes : la linenscine oc2. Cette substance a ete partiellement purifiee. Son mode d'action a ete etudie. Elle inhibe la croissance des bacteries a coloration de gram positive testees. Elle inhibe aussi le developpement des bacteries a coloration de gram negative lorsque leur lipopolysaccharide a ete permeabilise. La linenscine oc2 est capable de lyser les hematies de mouton. Sa cible a ete identifiee chez listeria innocua. Il s'agit de la membrane cytoplasmique. Elle provoque des flux d'ions, inhibe la respiration cellulaire et perturbe l'etat energetique. En fonction de la dose et du milieu, un effet bacteriostatique ou bactericide accompagne ou non de lyse peut etre observe. Une phase ouverte de lecture a ete clonee a partir du genome de b. Linens oc2. Il s'agit d'une sequence presente seulement dans 2 souches de b. Linens sur les 49 examinees et donc le produit presente des homologies avec des translocases, proteines de transport de la famille iii. Cette phase ouverte de lecture pourrait coder une proteine composee de 14 domaines transmembranaires et catalyser l'exportation de linenscine oc2. Enfin, des mutants non producteurs ou surproducteurs ont ete isoles avec des frequences elevees, ce qui laissait suspecter une instabilite genetique. De nombreuses differences ont ete mise en evidence dans leur genome : profil d'hybridation variables d'une sequence repetee et remaniements chromosomiques independants de cette sequence. Il a ete possible d'observer des modifications quant aux proteines membranaires communes aux mutants etudies. Ces dernieres pourraient etre correlees a la biosynthese ou a l'exportation de la linenscine oc2.


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  • Détails : 195 P.
  • Annexes : 235 REF.

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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-013457
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