Relations structure-fonction de la lysyl-arnt synthetase d'escherichia coli

par STEPHANE COMMANS

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de PIERRE PLATEAU.

Soutenue en 1997

à Paris 11 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Les amioacyl-arnt synthetases (aars), en catalysant l'aminoacylation specifique des arnt, jouent un role essentiel dans la fidelite d'interpretation du message genetique. Elles constituent donc de bons systemes modeles pour determiner les bases moleculaires des interactions arn-proteines. Ce travail a ete principalement consacre a l'etude du domaine de la lysrs d'escherichia coli assurant la reconnaissance de l'anticodon de l'arnt#l#y#s. Prenant avantage de l'organisation modulaire des aars, nous avons exprime et purifie un domaine de 13 kd dont nous avons determine la structure 3d par rmn. Cette structure, un tonneau ferme par des helices, est homologue a la topologie dite de l'ob-fold. Apres avoir obtenu par rmn l'empreinte de l'anticodon de l'arnt#l#y#s sur ce domaine, nous avons entrepris une analyse par mutagenese dirigee du site de fixation de l'anticodon ainsi que de l'anticodon de l'arnt, nous permettant de deduire la contribution des chaines laterales des residus de la lysrs a la reconnaissance de l'anticodon sauvage et au rejet des autres sequences d'anticodon. Les acides amines conserves et bien definis du tonneau interagissent fortement avec la base centrale de l'anticodon alors que la reconnaissance des deux autres bases s'effectue grace a une boucle flexible. Ces conclusions sont discutees a la lueur des structures de l'asprs de levure et de la lysrs de thermus thermophilus complexees a leurs arnt respectifs. Parallelement, nous avons caracterise une lysrs mutante produite par une souche d'e. Coli bradytrophe pour la lysine. La substitution d'une threonine, situee dans une region conservee de l'interface entre les deux sous-unites des aars de classe ii, induit un comportement cooperatif positif vis-a-vis de la lysine. Ce type d'interaction entre l'interface du dimere et les residus du site actif est en accord avec l'idee selon laquelle la dimerisation des aars de classe ii est importante pour une structuration efficace de leur site actif.

  • Titre traduit

    Structure-function relationships of escherichia coli lysyl-trna synthetase


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Informations

  • Détails : 160 P.
  • Annexes : 215 REF.

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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-013264
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