Structure et dynamique de l'eau interfaciale. Role de l'eau d'hydratation dans la dynamique des proteines globulaires

par JEAN-MARC ZANOTTI

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de MARIE-CLAIRE BELLISENT FUNEL.

Soutenue en 1997

à Paris 11 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Ce travail de these concerne la comprehension des processus d'hydratation en biologie. En particulier, nous avons etudie par diffusion incoherente quasi-elastique et inelastique de neutrons, la dynamique a temps court, de l'ordre de 40 picosecondes, de l'eau au voisinage d'une proteine globulaire soluble, la c-phycocyanine deuteriee a 99%. Les etudes ont ete realisees en fonction du degre d'hydratation de la poudre et au dela de la monocouche d'eau, hydratation a partir de laquelle la proteine commence a remplir sa fonction. Afin de separer les effets hydrophiles des effets hydrophobes, nous avons debute notre etude par celle de l'eau interfaciale au voisinage de deux systemes modeles: le vycor, un verre poreux de silice representatif d'une interface hydrophile et la poudre de carbone amorphe, caracterisee par une surface hydrophobe. Des experiences de diffraction de neutrons sur ces deux systemes ont montre que l'eau interfaciale avait, a temperature ambiante, une structure proche de celle de l'eau surfondue a basse temperature. Ceci est coherent avec les resultats que nous avons obtenus par diffusion quasi-elastique de neutrons, qui ont montre que l'eau interfaciale avait une dynamique proche de celle de l'eau surfondue, donc considerablement ralentie par rapport a celle de l'eau volumique. Des resultats similaires sont observes pour la c-phycocyanine. Cela nous a conduit a proposer le mecanisme suivant pour la diffusion a temps court et a courte distance des molecules d'eau au voisinage d'une proteine globulaire: a temperature ambiante, les molecules diffusent par sauts rotationnels sur des sites adjacents d'environ 4 angstroms. Le temps de residence sur un site est 10 fois plus long que ce qu'il est dans l'eau volumique a la meme temperature. Un premier pas vers la connaissance fine de la dynamique d'une proteine, induite par l'eau d'hydratation, a ete possible par la mise en parallele de resultats de diffusion quasi-elastique et inelastique de neutrons et de resultats obtenus par rmn du solide du carbone 13 en abondance naturelle. Les informations issues de ces deux techniques ont permis de determiner de facon specifique la nature des residus qui sont affectes les premiers, lors de l'hydratation d'une proteine globulaire soluble, telle que la parvalbumine


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 250 P.
  • Annexes : 186 REF.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Disponible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-013217
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.