Étude d'un locus de la bactérie phytopathogène erwinia chrysanthemi 3937 codant une pectate lyase et une peptidyl Prolyl cis-trans iosmérase

par CHRISTINE PISSAVIN

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Nicole Cotte-Pattat.

Soutenue en 1997

à Paris 7 .

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  • Résumé

    Erwinia chrysanthemi est une enterobacterie phytopathogene responsable de la pourriture molle de nombreux vegetaux. Son pouvoir pathogene est du essentiellement a la production de pectinases et cellulases parmi lesquelles 8 pectate lyases (pels) sont des determinants majeurs. La plupart des pels et la cellulase celz sont exportees dans le periplasme ou elles acquierent une structure repliee grace a des catalyseurs de repliement tels que les disulfure isomerases et, probablement, des peptidyl prolyl cis-trans isomerases. L'etude de la region adjacente au locus pelb-pelc, codant deux pels, nous a permis d'identifier deux genes convergents, pelz et rota. L'expression du gene pelz est soumise a de nombreuses regulations qui affectent aussi la transcription des autres genes pel d'e. Chrysanthemi. Unite transcriptionnelle independante en conditions non induites, le gene pelz est co-transcrit avec pelc en presence de derives pectiques ; la synthese d'un arnm polycistronique demontre l'existence du premier operon de genes de la pectinolyse d'e. Chrysanthemi. Pelz est une endo-pectate lyase secondaire appartenant a une nouvelle famille de pels. Bien que presentant des caracteristiques enzymologiques proches de celles des autres pels d'e. Chrysanthemi, et notamment pelb et pelc, elle est la seule pel utilisant l'ion manganese comme cofacteur. Une synergie d'action a ete mise en evidence entre pele et pelz. Cette derniere est un determinant mineur de la pathogenicite d'e. Chrysanthemi, qui semble implique dans une certaine specificite d'hote. Le gene rota code une peptidyl prolyl cis-trans isomerase periplasmique de la famille des cyclophilines. Son expression, independante de celle des genes pel, est peu regulee. Aucune fonction de la proteine rota n'a pu etre determinee in vivo. Contrairement aux disulfure isomerases, rota ne semble pas etre essentielle pour le repliement des pels et de celz.


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Informations

  • Détails : 181 P.
  • Annexes : 270 Réf

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  • Cote : TS1997
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