Clonage de genes codant les precurseurs de peptides antimicrobiens de la peau chez phyllomedusa bicolor

par VERONIQUE VOUILLE

Thèse de doctorat en Sciences médicales

Sous la direction de Pierre Nicolas.

Soutenue en 1997

à Paris 6 .

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  • Résumé

    La peau des amphibiens synthetise et secrete une panoplie de peptides biologiquement actifs incluant des neuromediateurs peptidiques identiques ou apparentes a ceux presents dans le cerveau et l'intestin des mammiferes, et des peptides antimicrobiens a large spectre d'activite. Les rainettes sud-americaines du genre phyllomedusa synthetisent des dermorphines, heptapeptides analogues surpuissants de la morphine, et des dermaseptines, peptides antimicrobiens structures en helice alpha amphipathique d'une trentaine d'acides amines, qui ont un large spectre d'action incluant des bacteries, des protozoaires, des levures et des champignons. Nous avons clone trois genes codant des dermaseptines. Les genes drg2 et drg3 ont une organisation comportant deux exons codants, separes par un intron court d'environ 140 nucleotides. Le premier exon code le peptide signal et les trois premiers residus d'un peptide espaceur acide ; le second code la suite de cet espaceur, separe par un doublet basique de maturation proteolytique d'une sequence dermaseptine. Le gene drg1g2 a une organisation similaire en 5', mais possede en 3' un exon supplementaire codant une deuxieme dermaseptine identique a celle codee par l'exon 2 du gene drg2. L'analyse de differents precurseurs de peptides de la peau d'amphibien montre que le peptide signal et l'extremite 5' du peptide espaceur acide codes par l'exon 1 de ces genes sont conserves dans les precurseurs des dermorphines, et des peptides antimicrobiens a ponts disulfures produits par le genre rana, eloigne taxonomiquement. Ces resultats suggerent que l'exon 1 derive d'un exon ancestral commun aux genes de peptides de structure et d'activite differentes secretes chez les amphibiens. Cet exon jouerait le role de cassette de secretion et aurait ete ajoute dans les stades precoces de l'evolution en amont de sequences codant des peptides ainsi orientes vers la voie de secretion.


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  • Détails : 210 P.
  • Annexes : 184 REF.

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  • Bibliothèque : Université Pierre et Marie Curie. Bibliothèque Universitaire Pierre et Marie Curie. Section Biologie-Chimie-Physique Recherche.
  • Disponible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : PMC RT P6 1997
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