Structure et fonction du gene dspi codant pour une proteine a boites hmg chez drosophila melanogaster

par LAURENCE CANAPLE

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Daniel Locker.

Soutenue en 1997

à Orléans .

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  • Résumé

    Les proteines hmg 1/2 sont des nucleoproteines non histones tres abondantes. Les proteines hmg1 et hmg2 de vertebres contiennent deux domaines de fixation a l'adn, appeles boites hmg a et b et une region c-terminale acide. Leur activite biologique n'est pas bien definie mais leur ubiquite et leur abondance suggerent un role cellulaire important. Au laboratoire, nous nous interessons a une proteine hmg de drosophile, dsp1. Cette proteine convertit la proteine dorsal d'activateur transcriptionel en represseur. Dans un premier temps, nous avons determine l'organisation structurale du gene dsp1. Localise sur le chromosome x en position 14 cd, il est constitue de 7 exons et de 6 introns. Nous mettons en evidence qu'un epissage alternatif dans la region 5' non traduite et dans la sequence codante conduit a la formation de deux proteines isoformes. Ces proteines contiennent une region riche en glutamine et un domaine hmg, compose de deux boites hmg et d'une queue acide. La conservation de l'organisation des jonctions exons/introns entre le gene dsp1 et les genes hmg1/2 de vertebres et la forte homologie entre les proteines dsp1 et hmg1/2 suggerent que les genes dsp1 et hmg1/2 sont issus d'un meme gene ancestral. Nous montrons ensuite qu'au cours de l'ovogenese, la proteine dsp1 est synthetisee par les cellules nourricieres de la chambre ovarienne. Environ deux heures apres la fecondation, nous observons une expression zygotique du gene dsp1. La proteine dsp1 adopte alors un profil d'expression ubiquitaire et exclusivement nucleaire. Chez l'adulte, l'expression de dsp1 se limite essentiellement aux ovaires et au systeme nerveux central. Afin de preciser la fonction de la proteine dsp1, nous avons, dans un troisieme temps, etudie l'interaction entre les proteines dorsal et dsp1. Nous montrons qu'une interaction de nature proteique existe in vitro entre ces deux proteines.


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  • Détails : 117 P.
  • Annexes : 211 REF.

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