Contribution a l'etude de la mannose 6-phosphate reductase (e. C. 1. 1. 1. 224), enzyme cle du metabolisme carbone des plantes superieures parasites : purification, caracterisation et recherche d'inhibiteurs

par Stéphane Robert

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de André Fer.

Soutenue en 1997

à Nantes .

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  • Résumé

    Des angiospermes hemiparasites (striga, alectra) et holoparasites (orobanche) provoquent des degats tres importants dans les cultures vivrieres des regions du pourtour mediterraneen et de la zone intertropicale africaine. Une des particularites metaboliques de ces parasites est que, contrairement a la majorite des angiospermes, le mannitol constitue le produit essentiel du metabolisme carbone. La voie de biosynthese de ce polyol, specifique du parasite, semble donc etre une cible metabolique interessante dans l'optique d'une lutte chimique selective. A partir de travaux realises sur le celeri, une des rares angiospermes autotrophes productrice de mannitol, un protocole de purification de la mannose 6-phosphate reductase (m6pr, e. C. 1. 1. 1. 224), enzyme cle de la voie anabolique du polyol, a ete mis au point. Ce protocole a ensuite ete utilise pour purifier cette enzyme chez differentes especes parasites. Les caracteristiques steriques, physiques et cinetiques de l'enzyme de differents parasites ont ete determinees. Les particularites de la m6pr d'orobanche ramosa ont notamment pu etre mises en evidence, a savoir une forte affinite de l'enzyme pour son substrat (km#m#6#p 1,4 mm) et une temperature optimale de fonctionnement tres elevee (45c). L'activite inhibitrice de plusieurs molecules structuralement proches du substrat ou du produit de l'enzyme et notamment des analogues phosphonates du substrat (obtenus par synthese organique) a ete evaluee afin de mieux comprendre les interactions intervenant lors de la reconnaissance ose-enzyme.


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  • Détails : 247 P.
  • Annexes : 154 REF.

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