Mise en évidence d'un récepteur membranaire de la [bêta]-lactoglobuline dans deux populations cellulaires : les hybridomes murins et les cellules germinales bovines mâles

par Abdelali Mansouri

Thèse de doctorat en Génie biologique et médical

Sous la direction de Jean-Louis Guéant.

Soutenue en 1997

à Nancy 1 .


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  • Résumé

    La vitamine A est essentielle à l'organisme. Elle régule la croissance et la différenciation cellulaires, ainsi que la sécrétion de cytokines par les cellules lymphocytaires. Elle intervient également dans le bon déroulement de la spermatogénèse. Nous avons montré l'existence de sites de liaison spécifiques (récepteurs) de la bêta-Iactoglobuline A (BLG-A) au niveau de préparations enrichies en membranes plasmiques de deux types cellulaires, les hybridomes HPL (hybridomes sécrétant des anticorps anti-hormone placentaire lactogène) et les cellules germinales mâles bovines. Dans les deux cas, la liaison de la BLG-A marquée à l'iode 125 ([125l]-BLG-A) peut être inhibée par la RBP ("retinol-binding protein" ou protéine de transport du rétinol dans la circulation) et par la BLG-A complexée au rétinol ; cependant, ni la BSA (albumine sérique bovine) ni la lactoferrine ne peuvent inhiber cette liaison. Sachant que la RBP et la BLG présentent une grande similarité de structure et que l'affinité de liaison de ces deux protéines est relativement semblable (7,07±0,72 nM et 6,51±0,65 nM respectivement pour la BLG et RBP au niveau des membranes des hybridomes HPL), il est possible de suggérer qu'il existe un récepteur commun aux deux protéines. Le calcul des paramètres de liaison donne des constantes d'affinité Kd de 8,26±2,98 nM et de 26,43±2,68 nM et Bmax de (14,02±2,61) x 10[puissance]12 et de (12,38 ±4,62) x 10[puissance]12 sites par mg de protéines, respectivement pour les hybridomes HPL et les cellules germinales. La masse moléculaire de ce récepteur membranaire a été estimée à 51 kDa au niveau des hybridomes, ce qui est différent de celui décrit dans la littérature, qui fait 63 kDa et reconnaît la RBP mais pas la BLG au niveau des membranes placentaires humaines.

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