Analyse de l'interaction entre le récepteur humain de l'acide rétinoïque-[alpha] et ses ligands agonistes et antagonistes par mutagénèse dirigée et délétion

par François Lamour

Thèse de doctorat en Biologie moléculaire

Sous la direction de Guy Branlant et de Christian Apfel.

Soutenue en 1997

à Nancy 1 .


  • Résumé

    La vitamine A est un facteur nutritionnel qui est métabolisé en acide rétinoïque (RA). Au niveau moléculaire, la découverte des gènes codant pour les récepteurs de l'acide rétinoïque (RARs et RXRs) ont permis d'effectuer des progrès considérables dans la compréhension du mécanisme d'action de RA. Chaque classe de récepteur consiste en trois sous-types appelés [alpha], [beta] et [gamma] et leurs isoformes respectifs. [. . . ] Ce travail consistait à étudier le domaine de liaison (LBD) du récepteur humain de l'acide rétinoïque [alpha] (hRAR[alpha]) et plus particulièrement visait à répondre à trois questions : l)Y-a t-il une ou plusieurs cystéine(s) du hRAR[alpha]-LBD intervenant dans l'interaction récepteur-ligand ? 2)Y-a t-il un ou plusieurs résidu(s) arginine impliqué(s) dans cette interaction ? 3)Quelle est la région minimale du récepteur nécessaire pour garder l'interaction récepteur-ligand ? [. . . ]

  • Titre traduit

    Analysis of the human retinoic acid receptor-ligand binding domain by site-directed mutagenesis and deletion


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Informations

  • Détails : 1 vol. (173 p.)
  • Notes : Publication autorisée par le jury
  • Annexes : Bibliographie p. 158-173

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  • Bibliothèque : Université de Lorraine (Villers-lès-Nancy, Meurthe-et-Moselle). Direction de la Documentation et de l'Edition - BU Sciences et Techniques.
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