Etude des interactions entre la bêta-lactoglobuline et les composés d'arôme

par Eric Jouenne

Thèse de doctorat en Biochimie et biologie moléculaire

Sous la direction de Jean Crouzet.

Soutenue en 1997

à Montpellier 2 .


  • Résumé

    Ce travail s'inscrit dans le cadre global de l'etude des interactions entre les composes d'arome et les proteines. Pour notre part, nous avons choisi d'etudier la proteine majoritaire du lactoserum : la -lactoglobuline. Cette proteine globulaire presente une structure tridimensionnelle parfaitement caracterisee delimitant en son sein une poche hydrophobe susceptible de fixer de nombreux ligands apolaires. Les structures tertiaire et quaternaire de la -lactoglobuline etant tres sensibles a la composition du milieu, nous avons etudie l'effet de la concentration en proteine, du ph, de la force ionique et de l'uree sur les interactions avec les composes d'arome. L'utilisation de techniques d'analyses en espace de tete en mode statique et dynamique (dilution exponentielle) nous a permis de mettre en evidence et de mesurer les interactions entre la -lactoglobuline et quelques composes d'arome appartenant a differentes classes chimiques. La technique de chromatographie liquide dynamique a colonnes couplees qui permet de mesurer la solubilite d'un compose d'arome dans l'eau et dans une solution de -lactoglobuline, a conduit a la determination de quelques constantes d'affinite. Les resultats que nous avons obtenus montrent que les interactions sont principalement de nature hydrophobe. Les variations de la retention des composes d'arome par la -lactoglobuline en fonction du ph (2 a 11), de la force ionique et de la concentration en uree mettent en evidence le role fondamental de la structure tertiaire et suggerent la presence de deux sites de fixation potentiels. L'association des monomeres n'a que peu d'influence sur la retention des composes d'arome alors qu'une denaturation moderee de la proteine semble favorable a la fixation des ligands. L'exercice de phenomenes competitifs simples entre ligands pour le ou les sites de fixations sur la -lactoglobuline etaye l'hypothese de la presence d'une zone de fixation unique probablement formee par la poche hydrophobe.

  • Titre traduit

    Study of interactions between -lactoglobulin and aroma compounds


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  • Détails : 254 f
  • Annexes : Bibliogr.: f. 190-212

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  • Disponible pour le PEB
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  • Cote : TS 97.MON-66
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