Etude de la régulation par le PTS de l'expression de l'opéron LEV de Bacillus subtilis et de l'activité de la glycérol kinase d'Enterococcus casseliflavus

par Véronique Charrier

Thèse de doctorat en Sciences. Biochimie

Sous la direction de Josef Deutscher.

Soutenue en 1997

à Lyon 1 .

Le jury était composé de Josef Deutscher.


  • Résumé

    Le systeme phosphoenolpyruvate: sucre phosphotransferase (pts) est le principal systeme bacterien de transport des hydrates de carbone. Il catalyse le transport et la phosphorylation concommitante des sucres et possede de nombreuses fonctions regulatrices. Au cours de ce present travail, ce role regulateur du pts par phosphorylation a ete etudie d'une part sur l'expression de l'operon lev responsable du transport du fructose chez b. Subtilis et d'autre part sur l'activite de la glycerol kinase d'e. Casseliflavus, enzyme cle intervenant dans le transport et le metabolisme du glycerol. L'operon lev code notamment pour un pts specifique du transport du fructose. Son expression est regulee par l'activateur transcriptionnel levr. Dans le but de verifier la cascade de phosphorylation precedemment proposee, impliquee dans la regulation de l'expression de l'operon lev, les proteines recombinantes levd et leve du pts-lev obtenues ont ete purifiees. Un transfert de phosphate, provenant du pep, et allant vers enzyme i, hpr, levd puis leve a ete mis en evidence. Par ailleurs, les sites de phosphorylation des proteines levd et leve ont ete caracterises. Cependant, pour la phosphorylation de levr, il a ete montre que seules les proteines enzyme i et hpr etaient indispensables. Afin de mieux comprendre le mecanisme complexe de regulation de cet operon, des etudes genetiques et biochimiques de divers polypeptides levr tronques ou mutes ont ete entreprises. La glycerol kinase catalyse la phosphorylation du glycerol a partir de l'atp. Apres purification de cette enzyme d'e. Casseliflavus, il s'est avere qu'elle etait phosphorylee, via le pep, par enzyme i et hpr. Cette phosphorylation sur l'histidine 232 entraine une augmentation de l'activite de cette enzyme. En outre, des mutations affectant l'histidine 232 entraine une perte de phosphorylation et d'activation de la glycerol kinase


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Informations

  • Détails : 1 vol. (202 p.)
  • Annexes : Bibliogr. p. 180-202

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  • Bibliothèque : Université Claude Bernard (Villeurbanne, Rhône). Service commun de la documentation. BU Sciences.
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