Interactions moléculaires entre la mésentéricine Y105 et les bactéries Listeria monocytogenes et Listeria ivanovii : Recherche des cibles moléculaires de la bactériocine

par Sylvie Revidon Chatonnet

Thèse de doctorat en Biologie cellulaire

Sous la direction de Raymond Julien.


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  • Résumé

    Au cours de ces dernieres annees, l'interet grandissant porte aux bacteriocines a permis la decouverte de plusieurs peptides ayant une activite antibacterienne. La mesentericine y105 (my105) est une bacteriocine secretee par une bacterie lactique, leuconostoc mesenteroides. Elle possede une activite de toxine specifique a l'encontre du genre bacterien listeria. Malgre de nombreuses etudes, nos connaissances sur le mode d'action de ces peptides restent encore tres fragmentaires. Il semble qu'ils utilisent un mecanisme d'action commun qui consiste a former des pores dans la membrane de la bacterie cible. Neanmoins, aucune cible moleculaire responsable de l'action des bacteriocines n'a pu etre identifiee a la surface de la bacterie. Nous nous sommes attaches a la mise en evidence des constituants moleculaires de la surface de listeria qui interagissent avec my105. Nous avons, pour cela, produit la bacteriocine par genie genetique et montre que certains de ses analogues sont susceptibles d'interagir avec les constituants de la bacterie cible. Les caracterisations biochimique et fonctionnelle de ces molecules recombinantes constituent la premiere etape de ce travail. L'utilisation de ces peptides comme outils dans l'etude de l'interaction avec les constituants de la bacterie cible fut la deuxieme etape du travail. Nous avons alors etabli le role de la paroi de listeria dans l'interaction avec la bacteriocine et mis en evidence l'interaction entre la superoxyde dismutase (sod), une metalloproteine associee a la paroi, et la bacteriocine. Cette proteine de 22 kda fait partie du mecanisme de defense contre le stress oxydatif et pourrait etre impliquee dans la resistance de certaines souches de listeria a la mesentericine y105.

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Informations

  • Détails : 152 p

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  • Bibliothèque : Université de Limoges (Section Sciences et Techniques). Service Commun de la documentation.
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