Caracterisation de proteines de l'enveloppe des chloroplastes d'epinard

par EMELINE TEYSSIER

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de MARISE BLOCK.

Soutenue en 1997

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    Les plastes forment une vaste famille d'organites capables de subir des phenomenes de differenciation et/ou d'interconversion. L'enveloppe apparait comme la seule structure membranaire permanente du plaste. Malgre l'importance des fonctions de l'enveloppe, la caracterisation des proteines constituant ses 2 membranes est rudimentaire. Nous avons analyse 3 proteines majeures de l'enveloppe des chloroplastes d'epinard : e10 (10 kda) et e24 (24 kda) sont des marqueurs de la membrane externe, e37 (37 kda), un marqueur de la membrane interne. La fonction des trois proteines etait inconnue lorsque nous avons commence notre analyse. Nous avons quantifie les proteines e10, e24 et e37 et les arnm correspondants dans differents organes, au cours du developpement de plantules d'epinard. L'analyse de l'expression d'autres proteines du chloroplaste, comme le transporteur de triose phosphate/phosphate nous a servi de reference. Les proteines e10, e24, e37 et le transporteur de triose phosphate/phosphate sont exprimes de facon preferentielle dans les organes foliaires, etioles ou non. De plus l'expression de la proteine e10 apparait correlee a la phase de croissance de la feuille. Nous avons isole et analyse un adnc codant pour la proteine e24 par criblage d'une banque d'expression. La sequence primaire de la proteine e24 a ainsi pu etre determinee. Nous avons etudie la topologie membranaire de la proteine par une approche immunologique : la proteine e24 est ancree dans la membrane par sa region c-terminale, sa region n-terminale etant accessible a partir du cytosol. La sequence primaire de la proteine e37 revele des motifs conserves chez toutes les methyltransferases et des experiences de photomarquage ont montre que la proteine e37 d'epinard est capable de lier specifiquement la s-adenosyl-methionine. La proteine e37 est donc vraisemblablement responsable d'une activite methyltransferase dans l'enveloppe. Nous recherchons actuellement le substrat methyle par la proteine e37.


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  • Détails : 162 P.
  • Annexes : 306 REF.

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