Etude structurale des metallo-beta-lactamases de bacillus cereus et bacteroides fragilis : proposition d'un mecanisme enzymatique

par ANDREA CARFI

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de OTTO DIDEBERG.

Soutenue en 1997

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    Le probleme de la resistance des bacteries aux antibiotiques resulte directement de leur faculte d'adaptation. Des le debut du developpement de la penicilline, dans les annees 1940, on a vu l'apparition de bacteries resistantes a cette famille d'antibiotiques. Le mecanisme de resistance le plus courant, resulte de la production par la bacterie des b-lactamases. Ces enzymes hydrolysent le noyau b-lactame de l'antibiotique, ce qui a pour effet de l'inactiver et de rendre la souche resistante. Actuellement, quatre classe de b-lactamases (de a jusqu'a d) ont ete identifiee biochimiquement. Les classes a, c et d comprennent des enzymes a serine active. La classe b regroupe les metallo-proteines qui necessitent toujours des ions zn(ii) comme cofacteur. Cette these a abouti a la determination et a l'affinement a haute resolution des structures cristallines des metallo-b-lactamases de bacillus cereus et bacteroides fragilis. Cette etude a permis, entre autre, de mettre en evidence le repliement tout a fait nouveau de cette famille d'enzymes, de comprendre la capacite de ces enzymes a hydrolyser un large spectre de substrats et enfin de proposer un mecanisme catalytique base sur les structures obtenues et sur les donnees cinetiques.


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  • Détails : 118 P.
  • Annexes : 118 REF.

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