Etudes structurales des proteines de transfert de lipides du mais et du ble : caracterisation de l'interaction proteine et lipide

par DELPHINE CHARVOLIN

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Eva Pebay-Peyroula.

Soutenue en 1997

à Grenoble 1 .

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  • Résumé

    Les proteines de transfert de lipide forment une famille de petites proteines, tres abondantes dans les plantes et qui presentent une forte homologie de sequence. Leur fonction est assez mal connue et plusieurs hypotheses ont ete emises: elles peuvent etre des transporteurs de phospholipides membranaires entre les membranes cellulaires, ou bien des transporteurs des monomeres de cutine vers les couches externes des plantes ; elles peuvent jouer un role dans la defense des plantes ou encore participer aux mecanismes de stockage des graisses lors de la maturation des graines. Les structures de la proteine de transfert de lipide du ble en presence de lyso-myristoyl-phosphatidyl-choline et de la proteine de transfert de lipide du mais, en absence de lipide ont ete resolues par diffraction des rayons x, respectivement a 2,6 et 1,9 angstroms de resolution. Les structures obtenues sont proches des autres structures de cette famille, determinees par rmn ou cristallographie: elles sont formees de quatre helices, stabilisees par quatre ponts disulfure. On observe la formation d'une cavite cylindrique allongee au sein de la proteine du mais cristallisee sans lipide: elle mesure environ 20 sur 3 sur 4 angstroms et est formee d'une zone hydrophobe et d'une zone polaire, limitee par une tyrosine et deux arginines. La structure de la proteine du ble cristallisee en presence du lipide met en evidence que la zone hydrophobe de la cavite fixe deux chaines carbonnees de lipide et que la zone polaire fixe vraisemblablement la tete polaire du lipide, les residus tyrosine et arginine jouant probablement un role fondamental dans l'attache de la tete polaire


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Informations

  • Détails : 120 P.
  • Annexes : 73 REF.

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