Role de l'agitation et des interfaces gaz-liquide sur l'inactivation d'enzymes : etude cinetique et implications dans les procedes biotechnologiques

par MYLENE CAUSSETTE

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Brigitte Lindet.

Soutenue en 1998

à l'EMP .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Le but de cette etude est d'apporter une contribution a la comprehension des mecanismes d'inactivation des enzymes en vue d'allonger leur duree de vie, ou de mettre en oeuvre des procedes efficaces de destruction. Pour cela, nous nous sommes interesses au role de l'agitation et des interfaces gaz-liquide sur l'inactivation du lysozyme, de la lipase et de la pectinemethylesterase. Nous avons montre d'une part que l'agitation accelerait l'inactivation du lysozyme. L'analyse du phenomene nous a permis d'identifier l'inactivation autocatalytique des molecules de lysozyme actives par les molecules de lysozyme deja inactivees et nous a conduit a developper un modele cinetique. Cette etude ouvre plus largement la problematique des interactions proteine-proteine. Nous avons montre, d'autre part, que la generation d'interfaces gazeuses dans une solution favorisait nettement l'inactivation du lysozyme, de la lipase et de la pectinemethylesterase. Pour cette etude, nous avons utilise deux types de contacteur : la colonne a bulles et le reacteur gaz-liquide agite. Dans le cas du lysozyme, nous avons correle l'inactivation a l'aire interfaciale specifique developpee dans la colonne a bulles ce qui n'est plus le cas dans le reacteur gaz-liquide agite. Ceci met en evidence l'importance du mode de mise en contact des enzymes avec les interfaces gaz-liquide. Dans le cas de la lipase, l'inactivation est proportionnelle a l'aire interfaciale dans la colonne a bulles pendant la phase initiale de la cinetique. Un ralentissement de la cinetique est ensuite observe. Il est du a une competition a l'interface entre les enzymes actives et inactives. Dans le cas de la pectinemethylesterase, aucune correlation a l'aire interfaciale n'a pu etre mise en evidence. Selon le type d'enzyme, des comportements differents ont ete identifies, ce qui montre la complexite des mecanismes d'inactivation. Le role important des facteurs jouant sur l'absorption des enzymes a l'interface (ph, force ionique, presence d'additifs) a ete mis en evidence pour les trois enzymes.


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 219 P.
  • Annexes : 216 REF.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Mines ParisTech. Bibliothèque.
  • Disponible pour le PEB
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.