Modélisation du centre binucléaire Fea3/cuB de la cytochrome c-oxydase

par Bruno Andrioletti

Thèse de doctorat en Chimie-physique

Sous la direction de Roger Guilard.

Soutenue en 1997

à Dijon .


  • Résumé

    L'ensemble de ce mémoire concerne la description des résultats que nous avons obtenus lors de la préparation de modèles du centre binucléaire Fea3/cuB de la cytochrome c-oxydase. Dans une première partie, nous décrivons brièvement les caractéristiques essentielles de l'enzyme, ainsi que quelques uns parmi les nombreux modèles du centre Fea3-cuB de la littérature. La deuxième partie de ce mémoire est pour sa part consacrée à la préparation et à la caractérisation d'héterobimacrocycles de type porphyrine-cyclame, modèles de la forme oxydée FeIII-CuII de l'enzyme. D'une manière générale, ces systèmes comportent une ortho-tétraaminophénylporphyrine et un cyclame maintenus en géométrie cofaciale par l'intermédiaire de deux espaceurs de longueur ajustable. Dans une troisième partie, nous décrivons la préparation et la caractérisation de modèles comportant une tris-(2-aminoéthylamine) ou TREN et une ortho-tétraaminophénylporphyrine. Les deux systèmes chélatants sont maintenus en vis-à-vis par l'intermédiaire de trois ou quatre espaceurs de longueur variable. L'étude des complexes ferroporphyriniques correspondants a été entreprise. Cette étude prouve que ces complexes possèdent d'une manière indiscutable les propriétés requises pour envisager leur application en tant que transporteur de dioxygène. Par ailleurs, la préparation d'un complexe porphyrine-TREN fer-cuivre a été réalisée. Les premières études semblent prouver que l'action du dioxygène sur le dérivé FeII-CuI induit la formation d'un complexe de type µ-peroxo hétérobimétallique, qui pourrait être de même nature que celui rencontre dans le système naturel.

  • Titre traduit

    Modelisation of the binuclear centre Fea3/cuB of cytochrome c-oxidase


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Informations

  • Détails : 1 vol. (168 p.)
  • Notes : Thèse confidentielle
  • Annexes : Notes bibliogr. ; 138 références

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  • Bibliothèque : Université de Bourgogne. Service commun de la documentation. Section Sciences.
  • Non disponible pour le PEB
  • Cote : TDIJON/1997/34
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