Purification d'une nouvelle classe de protéines antibactériennes, les fétidines, isolées chez l'annelide Eisenia fetida andrei : étude de leurs activités biologiques, caractéristiques biochimiques et séquence primaire : comparaison avec une protéine recombinante correspondant à un ADNc cloné dans Escherichia coli

par Alexandra Latreuille-Milochau

Thèse de doctorat en Biochimie appliquée

Sous la direction de Maguy Lassègues.

Soutenue en 1997

à Bordeaux 1 .


  • Résumé

    Les fetidines 40 et 45, lipoglycoproteines du liquide coelomique de l'annelide oligochete eisenia fetida andrei, de masse moleculaire 40 et 45 kda, ont ete purifiees en chromatographie sur resine echangeuse d'anions a partir du liquide coelomique dialyse. Elles sont toujours hemolytiques apres purification, agissant sur les membranes d'hematies de mouton en formant des pores de diametre compris entre 1,9 et 2,6 nm. La lyse d'une cellule est provoquee par la fixation de 22000 molecules de fetidine, apres reconnaissance d'un recepteur lipidique comportant au minimum quatre lipides differents (phosphatidylcholine, phosphatidylethanolamine, sphingomyeline et cholesterol) et un ou plusieurs autres lipides de nature differente tels que des glycolipides. Elles ont une activite bactericide vis a vis de pathogenes pour le ver mais egalement pour l'homme ou les agrumes. Elles presentent en outre une activite peroxydase. Les activites hemolytique et antibacterienne (bacteriostatique) se retrouvent aussi au niveau de la proteine recombinante non glycosylee qui correspond a un adnc clone dans escherichia coli, adnc correspondant lui-meme a un gene de eisenia. Hormis ces activites, la proteine recombinante presente un nombre important d'acides amines aromatiques comme les fetidines, un site peroxydase et un site consensus de n-glycosylation (les fetidines sont des n-glycoproteines). Cette glycosylation protege les fetidines contre l'action des proteases. Le sequencage partiel de la fetidine 40 montre qu'elle correspond a la proteine recombinante. Excepte le degre de glycosylation, rien d'autre ne differencie actuellement la fetidine 40 de la fetidine 45


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  • Détails : 94 f
  • Annexes : Bibliogr. f. 81-94

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  • Cote : 50326-1997-2
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