Analyse biochimique des domaines de dimerisation et de transactivation des proteines jun et fos

par MATTHIAS JOHN

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de M. SCHNARR.

Soutenue en 1996

à Strasbourg 1 .

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  • Résumé

    Le facteur de transcription ap-1 est compose d'homodimeres ou d'heterodimeres des proteines jun et fos qui possedent trois domaines majeurs: un domaine de dimerisation, le leucine zipper (zip), le domaine basique (b) pour la reconnaissance du site tre et un domaine de transactivation. En utilisant des peptides synthetiques, nous avons etudie l'importance de deux pairs de residus de charge oppose pour l'efficacite d'heterodimerisation des leucine zippers de jun et fos. Une etude biochimique et physico-chimique des domaines bzip entier de jun et fos fixe sur l'adn a montre qu'un site tre en solution subit un changement de conformation compatible avec une structure intermediaire entre les conformations b et a. Le facteur de transcription c-jun contient un domaine de transactivation appartenant a la famille des activateurs de transcription acide. Afin d'analyser la structure secondaire de ce domaine, j'ai synthetise un peptide correspondant aux acides amines 61 a 98 de c-jun et un deuxieme peptide avec deux phosphoserines en positions 63 et 73. En presence de trifluoroethanol, les peptides adoptent une conformation alpha-helicoidale


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Informations

  • Détails : 121 P.
  • Annexes : 170 REF.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université de Strasbourg. Service commun de la documentation. Bibliothèque Blaise Pascal.
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : Th.Strbg.Sc.1996;2415
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