Contribution à l'étude d'une protéine hémique de plante supérieure, la peroxydase : étude de l'influence de la lumière sur la biosynthèse de l'apoprotéine et de certaines enzymes de la voie des tétrapyrroles

par Thierry Berthe

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de Pierre Alain Balangé.

Soutenue en 1996

à Rouen .


  • Résumé

    Les peroxydases ont été étudiées dans l'hypocotyle de la plantule de lin afin d'identifier les isoformes pouvant être impliquées dans le contrôle de la croissance par la lumière. Différents profils de distribution des peroxydases ont été obtenus après focalisation isoélectrique d'extraits protéiques provenant de plantules étiolées ou transférées à la lumière. Dans la partie basale de l'hypocotyle, deux modifications majeures ont été observées à la lumière : l'apparition d'une isoforme de pI 9,5 et l'intensification d'une bande correspondant à une isoforme de pI 9. Par amplification par PCR, nous avons pu démontrer la présence de trois ADNc codant pour des peroxydases dans l'hypocotyle. Il apparaît, après hybridation Northern, que l'expression des ARNm correspondant à l'un d'entre eux est stimulée par la lumière dans l'hypocotyle et la racine. L'activité peroxydasique dépendant de l'association de l'apoprotéine avec l'hème, nous avons abordé l'étude de la voie de biosynthèse des tétrapyrroles en nous focalisant sur la 5-aminolevulinate deshydratase (5-ALAD, E. C. 4. 2. 1. 24). La lumière augmente l'activité et la quantité de cette protéine sans modifier le niveau de ses transcrits. Il est suggéré que cette enzyme est exprimée, à l'obscurité, de façon constitutive dans les cotylédons contrairement aux hypocotyles.


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  • Détails : 1 vol. (86 p.)
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  • Disponible pour le PEB
  • Cote : 96/ROUE/S046
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