Mise au point d'un reactif chimique permettant l'etude des interactions proteine-proteine. Application aux arn polymerases de levure

par LAURENT BESSE

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de C. MIOSKOWSKI.

Soutenue en 1996

à Paris 11 .

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  • Résumé

    Les methodes classiques d'etude de la structure quaternaire de proteines permettent difficilement, a l'heure actuelle, d'obtenir des informations structurales sur les complexes multimeriques de haut poids moleculaire. Nous avons donc concu et synthetise un reactif bifonctionnel, permettant l'etude des interactions entre les differentes sous-unites constituant ces proteines oligomeriques. Ce reactif comporte, a l'une de ses extremites, un complexe organique du ruthenium(ii) capable de se lier de maniere specifique a une sequence poly-histidines introduite par genie genetique sur une sous-unite donnee et, a l'autre extremite, un groupement photoactivable radioactif. Ces deux fonctionnalites sont reliees par une chaine carbonee hydrolysable. En premier lieu, nous avons montre a travers l'etude d'un compose modele - le carbonatobis(2,2'-bipyridine)ruthenium(ii) - qu'une fonction carbonate porte par le ruthenium permet au metal de se fixer sur des histidines en milieu aqueux tamponne et a temperature ambiante, conditions requises par l'emploi du reactif sur des proteines. Nous avons ensuite toujours grace a ce complexe modele, demontre la complexation des histidines sur des peptides synthetiques. Cette etude a de plus ete realisee par rmn du proton et par modelisation moleculaire. Dans un deuxieme temps, la synthese des complexes bifonctionnels comportant les proprietes fonctionnelles requises pour l'etude des interactions entre proteines a ete mise au point. Les systemes biologiques auxquels nous nous sommes interesses sont les arn polymerases i, ii et iii de la levure saccharomyces cerevisiae. Les premiers resultats ont ete obtenus sur ces macromolecules biologiques. En conclusion, les resultats encourageants nous permettent d'envisager l'etude de l'agencement des sous-unites les unes par rapport aux autres afin d'obtenir des informations structurales sur les proteines multimeriques


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  • Détails : 257 P.
  • Annexes : 237 REF.

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  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-012849
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