Techniques de modelisation moleculaire dediees a l'etude structurale de peptides et proteines en solution, a partir de donnees de rmn. Application a l'etude de la complementation d'un mutant de la phosphoglycerate kinase et du changement conformationnel ph-dependant de l'alpha-cobratoxine

par Éric Leroy

Thèse de doctorat en Sciences biologiques et fondamentales appliquées. Psychologie

Sous la direction de E. GUITTET.

Soutenue en 1996

à Paris 11 .

    mots clés mots clés


  • Résumé

    Les techniques de modelisation moleculaire permettent de reconstruire et d'etudier des modeles de structure 3d de molecules proteiques en solution a partir de donnees de resonance magnetique nucleaire. Des modeles de structure 3d d'un dodecapeptide de synthese complementant un mutant de la phosphoglycerate kinase ont ete resolus a partir de donnees d'effet nucleaire overhauser transfere. Ces modeles confortent l'hypothese de la complementation structurale du mutant. La modelisation du complexe solvate mutant/peptide a fait apparaitre des limites dans la capacite des champs de force a traiter les erreurs conformationnelles locales. L'etablissement de modeles de structure 3d de l'alpha-cobratoxine a ph neutre a permis d'etudier, a l'echelle atomique, les differences conformationnelles ph-dependantes de cette proteine. Le changement conformationnel entre les deux etats stables de la molecule a alors ete modelise par la methode de simulation de dynamique dirigee. Cette technique a permis de mettre en evidence les differents residus impliques dans la transition


  • Pas de résumé disponible.

Consulter en bibliothèque

La version de soutenance existe sous forme papier

Informations

  • Détails : 226 P.
  • Annexes : 130 REF.

Où se trouve cette thèse ?

  • Bibliothèque : Université Paris-Sud (Orsay, Essonne). Service Commun de la Documentation. Section Sciences.
  • Accessible pour le PEB
  • Bibliothèque : Centre Technique du Livre de l'Enseignement supérieur (Marne-la-Vallée, Seine-et-Marne).
  • Disponible pour le PEB
  • Cote : TH2014-012688
Voir dans le Sudoc, catalogue collectif des bibliothèques de l'enseignement supérieur et de la recherche.